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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cka
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFIC INTERACTION OF LYSINE-CONTAINING PROLINE-RICH PEPTIDES WITH THE N-TERMINAL SH3 DOMAIN OF C-CRK
要素
  • C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN
  • C3G PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-ALA-LEU-PRO-PRO-LYS-LYS-ARG)
キーワードCOMPLEX (ONCOGENE PROTEIN/PEPTIDE) / COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN-PEPTIDE) / COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / response to hepatocyte growth factor / cellular response to endothelin / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / regulation of leukocyte migration / Downstream signal transduction / postsynaptic specialization assembly / protein phosphorylated amino acid binding / regulation of T cell migration / response to peptide / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of dendrite development / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / reelin-mediated signaling pathway / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / response to yeast / Regulation of signaling by CBL / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of wound healing / negative regulation of cell motility / protein localization to membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / regulation of GTPase activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell migration / dendrite development / positive regulation of Rac protein signal transduction / regulation of cell adhesion mediated by integrin / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / signaling adaptor activity / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / SH2 domain binding / cell chemotaxis / cellular response to nerve growth factor stimulus / hippocampus development / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / neuron migration / neuromuscular junction / response to hydrogen peroxide / lipid metabolic process / cerebral cortex development / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / cell migration / actin cytoskeleton / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of cell shape / protein-macromolecule adaptor activity / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / cell population proliferation / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wu, X. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structural basis for the specific interaction of lysine-containing proline-rich peptides with the N-terminal SH3 domain of c-Crk.
著者: Wu, X. / Knudsen, B. / Feller, S.M. / Zheng, J. / Sali, A. / Cowburn, D. / Hanafusa, H. / Kuriyan, J.
履歴
登録1995年1月24日処理サイト: BNL
改定 1.01995年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN
B: C3G PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-ALA-LEU-PRO-PRO-LYS-LYS-ARG)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9182
ポリマ－7,9182
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.200, 47.200, 29.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN


分子量: 6814.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: PCR PRODUCT / 遺伝子 (発現宿主): PCR PRODUCT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64010
#2: タンパク質・ペプチド C3G PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-ALA-LEU-PRO-PRO-LYS-LYS-ARG)


分子量: 1103.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.45 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
185 mg/mlprotein1drop
210 mg/mlC3G1drop
30.1 Msodium acetate1reservoir
40.2 Mammonium acetate1reservoir
528-32 %PEG40001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年7月16日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 10512 / % possible obs: 81.3 % / 冗長度: 4.1 %
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 66868 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 73.8 % / Mean I/σ(I) obs: 16.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.5→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.174 -
obs0.174 7667
原子変位パラメータBiso mean: 8.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数659 0 0 357 1016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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