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- PDB-1cia: REPLACEMENT OF CATALYTIC HISTIDINE-195 OF CHLORAMPHENICOL ACETYLT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cia
タイトルREPLACEMENT OF CATALYTIC HISTIDINE-195 OF CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE: EVIDENCE FOR A GENERAL BASE ROLE FOR GLUTAMATE
要素CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(ACYLTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


chloramphenicol O-acetyltransferase activity / chloramphenicol O-acetyltransferase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Chloramphenicol acetyltransferase, active site / Chloramphenicol acetyltransferase active site. / Chloramphenicol acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / : / Chloramphenicol acetyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Leslie, A.G.W. / Gibbs, M.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Replacement of catalytic histidine-195 of chloramphenicol acetyltransferase: evidence for a general base role for glutamate.
著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Shaw, W.V. / Gibbs, M.R. / Leslie, A.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Refined Crystal Structure of Type III Chloramphenicol Acetyltransferase at 1.75 Angstroms Resolution
著者: Leslie, A.G.W.
履歴
登録1993年7月19日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX-STRANDED BETA SHEET OF AN ADJACENT SUBUNIT OF ...SHEET RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX-STRANDED BETA SHEET OF AN ADJACENT SUBUNIT OF THE TRIMER, RESULTING IN A SEVEN-STRANDED SHEET THAT SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178 AND LEU 187

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2074
ポリマ－25,0111
非ポリマー1963
水2,234124
1
A: CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,62212
ポリマ－75,0343
非ポリマー5889
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA, PQS
2
A: CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,24524
ポリマ－150,0696
非ポリマー1,17618
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area16690 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area48880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.640, 107.640, 124.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Atom site foot note1: THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178 AND LEU 187.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-222-

CO

21A-223-

CO

31A-310-

HOH

41A-311-

HOH

51A-341-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE


分子量: 25011.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00484, chloramphenicol O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CATALYTICALLY ESSENTIAL HIS 195 (WHICH ACTS AS A GENERAL BASE IN THE PROPOSED CATALYTIC ...THE CATALYTICALLY ESSENTIAL HIS 195 (WHICH ACTS AS A GENERAL BASE IN THE PROPOSED CATALYTIC MECHANISM) HAS BEEN MUTATED TO GLUTAMINE. THE RESULTANT ENZYME SHOWS AN ACTIVITY FIVE ORDERS OF MAGNITUDE LOWER THAN WILD TYPE, ALTHOUGH THE KM VALUES FOR BOTH CHLORAMPHENICOL AND ACETYL COA ARE ALMOST UNCHANGED. THE RESIDUAL ACTIVITY DETECTED IS ALMOST CERTAINLY DUE TO MISINCORPORATION OF HISTIDINE AT RESIDUE 195.
非ポリマーの詳細THE COBALT IONS PLAY A CRUCIAL ROLE IN STABILIZING THE CRYSTAL LATTICE (LESLIE, 1990). IN SPITE OF ...THE COBALT IONS PLAY A CRUCIAL ROLE IN STABILIZING THE CRYSTAL LATTICE (LESLIE, 1990). IN SPITE OF THE FACT THAT CHLORAMPHENICOL WAS PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION MOTHER LIQUOR, THERE IS NO EVIDENCE FOR BOUND CHLORAMPHENICOL IN THE STRUCTURE. INSTEAD, A MOLECULE OF 2-MERCAPTOETHANOL (WHICH WAS PRESENT AT 5MM CONCENTRATION) IS FOUND IN THE CHLORAMPHENICOL BINDING POCKET.
配列の詳細THE AMINO ACID NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF SEVERAL CAT SEQUENCES. FOR THE ...THE AMINO ACID NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF SEVERAL CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE III ENZYME WHOSE COORDINATES ARE GIVEN HERE, MET 6 IS THE N-TERMINAL RESIDUE AND THERE IS NO RESIDUE 79.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.3 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein11
210 mMMES11
32-4 %MPD12
410 mMMES12
51 mMchloramphenicol12
60.5 mMhexaamminecobalt(III)chloride12
75 mM2-mercaptoethanol12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 9485 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 23710 / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.103

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.5→6 Å / Rfactor obs: 0.131 / σ(F): 0
詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING THE REFINED 1.75 ANGSTROMS RESOLUTION STRUCTURE OF THE WILD TYPE ENZYME AS AN INITIAL MODEL.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1685 0 6 124 1815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.131
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.044
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.062
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.019
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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