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- PDB-1ci6: TRANSCRIPTION FACTOR ATF4-C/EBP BETA BZIP HETERODIMER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ci6
タイトルTRANSCRIPTION FACTOR ATF4-C/EBP BETA BZIP HETERODIMER
要素
  • TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
  • TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR / BZIP
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / L-asparagine metabolic process / ATF1-ATF4 transcription factor complex / CHOP-ATF4 complex / : / : / HRI-mediated signaling / : / Lewy body core ...: / : / L-asparagine metabolic process / ATF1-ATF4 transcription factor complex / CHOP-ATF4 complex / : / : / HRI-mediated signaling / : / Lewy body core / : / ATF4-CREB1 transcription factor complex / granuloma formation / regulation of odontoblast differentiation / CHOP-C/EBP complex / positive regulation of sodium-dependent phosphate transport / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding => GO:0061629 / positive regulation of biomineral tissue development / leucine zipper domain binding / integrated stress response signaling / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / T-helper 1 cell activation / cAMP response element binding protein binding / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / negative regulation of translational initiation in response to stress / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / hepatocyte proliferation / PERK-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / lens fiber cell morphogenesis / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / chromatin => GO:0000785 / regulation of osteoclast differentiation / nuclear glucocorticoid receptor binding / mammary gland epithelial cell differentiation / condensed chromosome, centromeric region / cellular response to dopamine / regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / regulation of interleukin-6 production / embryonic hemopoiesis / mammary gland epithelial cell proliferation / microtubule organizing center / regulation of osteoblast differentiation / histone acetyltransferase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of interleukin-4 production / bone mineralization / fat cell differentiation / ubiquitin-like protein ligase binding / transcription factor binding / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / cellular response to organic cyclic compound / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / embryonic placenta development / positive regulation of fat cell differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to glucose starvation / brown fat cell differentiation / negative regulation of T cell proliferation / ovarian follicle development / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / response to nutrient levels / nuclear periphery / gluconeogenesis / liver regeneration / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular response to amino acid stimulus / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of synaptic plasticity / neuron differentiation / memory / kinase binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / histone deacetylase binding / positive regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to UV / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to lipopolysaccharide / negative regulation of neuron apoptotic process / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / response to lipopolysaccharide / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / defense response to bacterium / neuron projection
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent transcription factor ATF-4 / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / bZIP transcription factor / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...cAMP-dependent transcription factor ATF-4 / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / bZIP transcription factor / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / : / Cyclic AMP-dependent transcription factor ATF-4 / CCAAT/enhancer-binding protein beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Podust, L.M. / Kim, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the CCAAT box/enhancer-binding protein beta activating transcription factor-4 basic leucine zipper heterodimer in the absence of DNA
著者: Podust, L.M. / Krezel, A.M. / Kim, Y.
履歴
登録1999年4月7日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4636
ポリマ－15,2182
非ポリマー2464
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8300 Å2
手法PISA
2
A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,92712
ポリマ－30,4354
非ポリマー4918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area15570 Å2
手法PISA
3
A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,92712
ポリマ－30,4354
非ポリマー4918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area6540 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
4
A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4
B: TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,92712
ポリマ－30,4354
非ポリマー4918
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_546x,-y-1,-z+11
Buried area5740 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area15670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.628, 81.152, 35.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

FE

21B-400-

FE

31B-401-

FE

41B-7-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR ATF-4


分子量: 7471.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P18848
#2: タンパク質 TRANSCRIPTION FACTOR C/EBP BETA


分子量: 7746.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P28033
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.0 M (NH4)2SO4, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.5, 10.0 % DIOXANE AT 15 DEGREES C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.3 mMC/EBP beta-ATF4 heterodimer1drop
21 Mammonium sulfate1drop
350 mMsodium cacodylate1drop
45 %dioxane1drop
510 %dioxane1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 6800 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 53.8 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 58744 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.475

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS0.4精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FOS

1fos


解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high rms absF: 303496.37 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 638 9.7 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs-5890 89.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 87.74 Å2 / ksol: 0.48 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.4 Å20 Å20 Å2
2---14 Å20 Å2
3---1.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数840 0 3 90 933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.982.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.06 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 37 9.6 %
Rwork0.294 350 -
obs--73 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SEO.PARSEO.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 47.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg13.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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