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- PDB-1chh: STRUCTURAL STUDIES OF THE ROLES OF RESIDUES 82 AND 85 AT THE INTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1chh
タイトルSTRUCTURAL STUDIES OF THE ROLES OF RESIDUES 82 AND 85 AT THE INTERACTIVE FACE OF CYTOCHROME C
要素CYTOCHROME C
キーワードELECTRON TRANSPORT(HEME PROTEIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Respiratory electron transport / cardiolipin binding / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / mitochondrial intermembrane space / electron transfer activity / heme binding ...Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Respiratory electron transport / cardiolipin binding / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / mitochondrial intermembrane space / electron transfer activity / heme binding / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c, class IA/ IB / Cytochrome c / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Cytochrome c isoform 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Lo, T.P. / Brayer, G.D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Structural studies of the roles of residues 82 and 85 at the interactive face of cytochrome c.
著者: Lo, T.P. / Guillemette, J.G. / Louie, G.V. / Smith, M. / Brayer, G.D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Oxidation State-Dependent Conformational Changes in Cytochrome C
著者: Berghuis, A.M. / Brayer, G.D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: High-Resolution Refinement of Yeast Iso-1-Cytochrome C and Comparisons with Other Eukaryotic Cytochromes C
著者: Louie, G.V. / Brayer, G.D.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: A Polypeptide Chain-Refolding Event Occurs in the Gly82 Variant of Yeast Iso-1-Cytochrome C
著者: Louie, G.V. / Brayer, G.D.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of Yeast Iso-2-Cytochrome C Using a Novel Hair Seeding Technique
著者: Leung, C.J. / Nall, B.T. / Brayer, G.D.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Yeast Iso-1-Cytochrome C. A 2.8 Angstrom Resolution Three-Dimensional Structure Determination
著者: Louie, G.V. / Hutcheon, W.L.B. / Brayer, G.D.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988
タイトル: Role of Phenylalanine-82 in Yeast Iso-1-Cytochrome C and Remote Conformational Changes Induced by a Serine Residue at This Position
著者: Louie, G.V. / Pielak, G.J. / Smith, M. / Brayer, G.D.
履歴
登録1994年6月1日処理サイト: BNL
改定 1.01994年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02021年3月3日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650HELIX THE END OF THE 50 HELIX (RESIDUE 55) IS DISTORTED.
Remark 700SHEET RESIDUES IN SHEET S1 FORM A HIGHLY DISTORTED BETA TYPE CONFORMATION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8443
ポリマ－12,1301
非ポリマー7152
水1,17165
1
A: CYTOCHROME C
ヘテロ分子

A: CYTOCHROME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6896
ポリマ－24,2602
非ポリマー1,4294
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.430, 36.430, 136.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: THE HEME GROUP IS COVALENTLY ATTACHED TO THE PROTEIN VIA THIOETHER BONDS FROM THE SG ATOMS OF CYS 14 AND CYS 17, TO THE CAB AND CAC HEME ATOMS, RESPECTIVELY.
2: RESIDUE LYS 72 IS TRIMETHYLATED AT THE AMINO END OF ITS SIDE CHAIN. RESIDUE 72 IS EPSILON-N-TRIMETHYLLYSINE. THE THREE METHYL CARBONS FOR THIS RESIDUE ARE PRESENT AS HETATMS WITH RESIDUE NAME TML ...2: RESIDUE LYS 72 IS TRIMETHYLATED AT THE AMINO END OF ITS SIDE CHAIN. RESIDUE 72 IS EPSILON-N-TRIMETHYLLYSINE. THE THREE METHYL CARBONS FOR THIS RESIDUE ARE PRESENT AS HETATMS WITH RESIDUE NAME TML (FOLLOWING THE HEME). RESIDUE 72 IS IDENTIFIED AS LYS ON THE ATOM AND SEQRES RECORDS.
3: RESIDUES MET 80 AND HIS 18 FORM HEME IRON LIGAND BONDS.

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要素

#1: タンパク質 CYTOCHROME C


分子量: 12129.876 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P00044
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS PROTEIN HAS BEEN STABILIZED FOR ANALYSES BY THE MUTATION OF CYSTEINE 102 TO A THREONINE ...THIS PROTEIN HAS BEEN STABILIZED FOR ANALYSES BY THE MUTATION OF CYSTEINE 102 TO A THREONINE RESIDUE. IN TURN T5, THE H-BOND IS MEDIATED THROUGH A WATER MOLECULE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.4 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlcytochrome c1drop
20.1 Msodium phosphate1drop
390 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.97 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. measured all: 7073

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.97→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
obs0.186 4546
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数849 0 51 65 965
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0450.045
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.2911.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.8872
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.8742.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9763.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.018
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1630.12
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2120.25
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1920.25
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2150.25
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor22.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor24.720
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor21.715
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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