[日本語] English
万見
- PDB-1cg2: CARBOXYPEPTIDASE G2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cg2
タイトルCARBOXYPEPTIDASE G2
要素CARBOXYPEPTIDASE G2
キーワードMETALLOCARBOXYPEPTIDASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate carboxypeptidase / carboxypeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M20, glutamate carboxypeptidase / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 ...Peptidase M20, glutamate carboxypeptidase / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 2. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxypeptidase G2
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rowsell, S. / Pauptit, R.A. / Tucker, A.D. / Melton, R.G. / Blow, D.M. / Brick, P.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of carboxypeptidase G2, a bacterial enzyme with applications in cancer therapy.
著者: Rowsell, S. / Pauptit, R.A. / Tucker, A.D. / Melton, R.G. / Blow, D.M. / Brick, P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: A New Crystal Form of Carboxypeptidase G2 from Pseudomonas Sp. Strain Rs-16 which is More Amenable to Structure Determination
著者: Tucker, A.D. / Rowsell, S. / Melton, R.G. / Pauptit, R.A.
履歴
登録1996年12月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CARBOXYPEPTIDASE G2
B: CARBOXYPEPTIDASE G2
C: CARBOXYPEPTIDASE G2
D: CARBOXYPEPTIDASE G2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,84417
ポリマ－166,9934
非ポリマー85013
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9730 Å2
ΔGint-543 kcal/mol
Surface area56560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.260, 105.280, 122.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THERE ARE TWO MOLECULAR DIMERS CONTAINED WITHIN THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THE FOUR SUBUNITS PACK TOGETHER WITH APPROXIMATE D2 SYMMETRY. THE SUBUNITS OF ONE MOLECULE HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *D*, WHILE THE SUBUNITS OF THE OTHER MOLECULE HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *B* AND *C*.

-
要素

#1: タンパク質
CARBOXYPEPTIDASE G2


分子量: 41748.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: RS-16 / 細胞株: 293 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: P06621, glutamate carboxypeptidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EACH MONOMER CONSISTS OF TWO SEPARATE DOMAINS: A CATALYTIC DOMAIN CONTAINING RESIDUES 26 - 213, 326 ...EACH MONOMER CONSISTS OF TWO SEPARATE DOMAINS: A CATALYTIC DOMAIN CONTAINING RESIDUES 26 - 213, 326 - 414 AND A DIMERIZATION DOMAIN CONTAINING RESIDUES 214 - 325.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 12

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: HANGING DROPS WERE FORMED BY MIXING 4 MICROLITERS OF PROTEIN SOLUTION AT 16-20 MG/ML WITH 4 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 10-12% PEG 4000, 0.2M TRIS (PH 7.2), 0.2M ZINC ACETATE ...詳細: HANGING DROPS WERE FORMED BY MIXING 4 MICROLITERS OF PROTEIN SOLUTION AT 16-20 MG/ML WITH 4 MICROLITERS OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 10-12% PEG 4000, 0.2M TRIS (PH 7.2), 0.2M ZINC ACETATE 10% GLYCEROL. CRYSTALS GREW AT 18-20 DEGREES WITHIN A FEW DAYS., vapor diffusion - hanging drop, temperature 291K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-10 mg/mlenzyme1drop
25-6 %(w/v)PEG40001drop
3100 mMzinc acetate1drop
4100 mMTris-HCl1drop
55 %(v/v)glycerol1drop
610-12 %(w/v)PEG40001reservoir
7200 mMzinc acetate1reservoir
8200 mMTris-HCl1reservoir
910 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月18日
放射モノクロメーター: Y / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 62936 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.57 % / Biso Wilson estimate: 41.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 6.41
反射 シェル解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 90.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 224872
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0045 / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2461 3.66 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 62936 97.46 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11122 0 13 331 11466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.31
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.183
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 3 Å2 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 277 3.31 %
Rwork0.196 7501 -
obs--89.57 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.183
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.196

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る