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- PDB-5d7g: Structure of human ATG5 E122D-ATG16L1 complex at 3.0 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d7g
タイトルStructure of human ATG5 E122D-ATG16L1 complex at 3.0 Angstroms
要素
  • Autophagy protein 5
  • Autophagy-related protein 16-1
キーワードAPOPTOSIS / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension ...otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / negative regulation of autophagic cell death / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to nitrosative stress / ventricular cardiac muscle cell development / microautophagy / positive regulation of stress granule assembly / regulation of cilium assembly / transferase complex / aggrephagy / dendrite arborization / mucus secretion / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / response to fungus / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / negative thymic T cell selection / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / endolysosome membrane / cellular response to nitrogen starvation / response to iron(II) ion / positive regulation of mucus secretion / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of phagocytosis / axonal transport / negative regulation of type I interferon production / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / chaperone-mediated autophagy / heart contraction / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / blood vessel remodeling / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / cardiac muscle cell apoptotic process / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / post-translational protein modification / autophagosome / negative regulation of innate immune response / hippocampus development / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / macroautophagy / Schaffer collateral - CA1 synapse / autophagy / phagocytic vesicle membrane / vasodilation / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / innate immune response / glutamatergic synapse / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region ...Autophagy protein Apg5, helix rich domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #620 / Autophagy-related protein 5 / Autophagy protein Atg5, helix rich domain / Autophagy protein Atg5, UblA domain / : / : / : / Autophagy protein ATG5, UblB domain / Autophagy protein ATG5, alpha-helical bundle region / Autophagy protein ATG5, UblA domain / Autophagy-related protein 16 / Autophagy-related protein 16 domain / Autophagy protein 16 (ATG16) / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 16-1 / Autophagy protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Qiu, Y. / Schulman, B.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Mutation in ATG5 reduces autophagy and leads to ataxia with developmental delay.
著者: Kim, M. / Sandford, E. / Gatica, D. / Qiu, Y. / Liu, X. / Zheng, Y. / Schulman, B.A. / Xu, J. / Semple, I. / Ro, S.H. / Kim, B. / Mavioglu, R.N. / Tolun, A. / Jipa, A. / Takats, S. / Karpati, ...著者: Kim, M. / Sandford, E. / Gatica, D. / Qiu, Y. / Liu, X. / Zheng, Y. / Schulman, B.A. / Xu, J. / Semple, I. / Ro, S.H. / Kim, B. / Mavioglu, R.N. / Tolun, A. / Jipa, A. / Takats, S. / Karpati, M. / Li, J.Z. / Yapici, Z. / Juhasz, G. / Lee, J.H. / Klionsky, D.J. / Burmeister, M.
履歴
登録2015年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy-related protein 16-1
C: Autophagy protein 5
D: Autophagy-related protein 16-1
E: Autophagy protein 5
F: Autophagy-related protein 16-1
G: Autophagy protein 5
H: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,4898
ポリマ－165,4898
非ポリマー00
水181
1
A: Autophagy protein 5
B: Autophagy-related protein 16-1
C: Autophagy protein 5
D: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7454
ポリマ－82,7454
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5990 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area26660 Å2
手法PISA
2
E: Autophagy protein 5
F: Autophagy-related protein 16-1
G: Autophagy protein 5
H: Autophagy-related protein 16-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7454
ポリマ－82,7454
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area27460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)217.114, 84.478, 151.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Autophagy protein 5 / APG5-like / Apoptosis-specific protein


分子量: 32878.621 Da / 分子数: 4 / 変異: E122D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG5, APG5L, ASP / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q9H1Y0
#2: タンパク質
Autophagy-related protein 16-1 / APG16-like 1


分子量: 8493.685 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 1-69 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG16L1, APG16L, UNQ9393/PRO34307 / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q676U5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Micro crystal: 37.5 mM MES, pH 5.2 to pH 5.8, 0.2 M sodium tartrate, and 11 to 13% polyethylene glycol 3350; Micor seeding condition:40 mM MES, pH 5.5, 0.2M sodium tartrate, 8.5% PEG3350, 10 mM DTT
PH範囲: 5.2-5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 39496 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 3→3.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.645 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TQ0

4tq0


解像度: 3→49.535 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 1920 4.86 %
Rwork0.1981 --
obs0.2003 39496 98.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.535 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9416 0 0 1 9417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99413250
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7693353
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.0750.41591470.30872666X-RAY DIFFRACTION99
3.075-3.15820.38231280.29962711X-RAY DIFFRACTION99
3.1582-3.25110.32811270.26822667X-RAY DIFFRACTION99
3.2511-3.3560.35691550.24952650X-RAY DIFFRACTION98
3.356-3.47590.28321620.22842625X-RAY DIFFRACTION99
3.4759-3.6150.32171250.21962708X-RAY DIFFRACTION100
3.615-3.77950.24971460.21182703X-RAY DIFFRACTION99
3.7795-3.97870.24381080.20722679X-RAY DIFFRACTION99
3.9787-4.22780.22261150.19232691X-RAY DIFFRACTION98
4.2278-4.55410.24631060.17882704X-RAY DIFFRACTION99
4.5541-5.0120.18441580.1672681X-RAY DIFFRACTION99
5.012-5.73630.24141660.18312634X-RAY DIFFRACTION98
5.7363-7.22350.2431660.20062696X-RAY DIFFRACTION99
7.2235-49.54180.19081110.17772761X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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