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- PDB-1ce1: 1.9A STRUCTURE OF THE THERAPEUTIC ANTIBODY CAMPATH-1H FAB IN COMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ce1
タイトル1.9A STRUCTURE OF THE THERAPEUTIC ANTIBODY CAMPATH-1H FAB IN COMPLEX WITH A SYNTHETIC PEPTIDE ANTIGEN
要素
  • PROTEIN (CAMPATH-1H:HEAVY CHAIN)
  • PROTEIN (CAMPATH-1H:LIGHT CHAIN)
  • PROTEIN (PEPTIDE ANTIGEN)
キーワードIMMUNE SYSTEM / THERAPEUTIC / ANTIBODY / CD52
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / blood microparticle / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Hepatitis B virus receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者James, L.C. / Hale, G. / Waldmann, H. / Bloomer, A.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: 1.9 A structure of the therapeutic antibody CAMPATH-1H fab in complex with a synthetic peptide antigen.
著者: James, L.C. / Hale, G. / Waldmann, H. / Bloomer, A.C.
履歴
登録1999年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月18日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PROTEIN (CAMPATH-1H:LIGHT CHAIN)
H: PROTEIN (CAMPATH-1H:HEAVY CHAIN)
P: PROTEIN (PEPTIDE ANTIGEN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5753
ポリマ－47,5753
非ポリマー00
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.846, 60.672, 152.908
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.72, 89.85
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 PROTEIN (CAMPATH-1H:LIGHT CHAIN)


分子量: 23306.965 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 243868
#2: 抗体 PROTEIN (CAMPATH-1H:HEAVY CHAIN)


分子量: 23547.422 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 243866, UniProt: Q6PYX1*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド PROTEIN (PEPTIDE ANTIGEN)


分子量: 720.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC PEPTIDE;
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.97 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mMheptapeptide1reservoir
220 %PEG100001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1.5418
検出器日付: 1998年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 40254 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.0269 / % possible all: 95.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / % possible obs: 95.1 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 3.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 -10 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 40254 98 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3343 0 0 377 3720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.208 / Rfactor Rfree: 0.265
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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