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万見
- PDB-1cdz: BRCT DOMAIN FROM DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cdz
タイトルBRCT DOMAIN FROM DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1
要素PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / BRCT / BRCA1 / XRCC1 / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / : / positive regulation of DNA ligase activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / : / positive regulation of DNA ligase activity / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / cerebellum morphogenesis / voluntary musculoskeletal movement / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / hippocampus development / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / chromosome, telomeric region / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / BRCT domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zhang, X. / Morera, S. / Bates, P. / Whitehead, P. / Coffer, A. / Hainbucher, K. / Nash, R. / Sternberg, M. / Lindahl, T. / Freemont, P.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Structure of an XRCC1 BRCT domain: a new protein-protein interaction module.
著者: Zhang, X. / Morera, S. / Bates, P.A. / Whitehead, P.C. / Coffer, A.I. / Hainbucher, K. / Nash, R.A. / Sternberg, M.J. / Lindahl, T. / Freemont, P.S.
履歴
登録1999年3月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4201
ポリマ－11,4201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.800, 100.800, 72.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98936, 0.00713, 0.14528), (0.0064, -0.9957, 0.09242), (0.14531, 0.09236, 0.98506)
ベクター: 95.55961, 1.93427, -6.76424)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)


分子量: 11419.856 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL BRCT DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P18887

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM FORMATE11
2SODIUM FORMATE12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.5 mg/mlprotein1drop
24 Msodium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 7526 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 69 Å2 / Rsym value: 7.2 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 28.6 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.286

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CCP4モデル構築
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 3.2→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHTOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 721 10.3 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs-6921 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数808 0 0 0 808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: STRICT
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 77 9.8 %
Rwork0.328 754 -
obs--95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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