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- PDB-1cde: STRUCTURES OF APO AND COMPLEXED ESCHERICHIA COLI GLYCINAMIDE RIBO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cde
タイトルSTRUCTURES OF APO AND COMPLEXED ESCHERICHIA COLI GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE TRANSFORMYLASE
要素PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE(FORMYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / DNA damage response / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-DEAZAFOLIC ACID / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Kan, C.-C. / Hostomska, Z.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Structures of apo and complexed Escherichia coli glycinamide ribonucleotide transformylase.
著者: Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Kan, C.C. / Hostomska, Z.
#1: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1990
タイトル: De Novo Purine Nucleotide Biosynthesis: Cloning of Human and Avian Cdna'S Encoding the Trifunctional Glycinamide Ribonucleotide Synthetase-Aminoimidazole Ribonucleotide Synthetase- ...タイトル: De Novo Purine Nucleotide Biosynthesis: Cloning of Human and Avian Cdna'S Encoding the Trifunctional Glycinamide Ribonucleotide Synthetase-Aminoimidazole Ribonucleotide Synthetase-Glycinamide Ribonucleotide Transformylase by Functional Complementation in E. Coli
著者: Aimi, J. / Qiu, H. / Williams, J. / Zalkin, H. / Dixon, J.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1987
タイトル: Identification and Nucleotide Sequence of a Gene Encoding 5'-Phosphoribosylglycinamide Transformylase in Escherichia Coli K12
著者: Smith, J.M. / Daum /III, H.A.
履歴
登録1992年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
B: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
C: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
D: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,96312
ポリマ－93,0654
非ポリマー2,8988
水00
1
A: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9913
ポリマ－23,2661
非ポリマー7252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9913
ポリマ－23,2661
非ポリマー7252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9913
ポリマ－23,2661
非ポリマー7252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9913
ポリマ－23,2661
非ポリマー7252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.700, 72.600, 57.000
Angle α, β, γ (deg.)111.50, 82.80, 62.60
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 113
2: THE GLUTAMATE PORTION OF THE INHIBITOR DZF IS DISORDERED.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.992314, 0.094951, 0.079358), (-0.085925, 0.990177, -0.110297), (-0.089052, 0.102631, 0.990725)73.9969, 49.8837, 22.2637
2given(-0.643066, 0.315166, 0.697951), (0.338554, -0.700492, 0.628245), (0.686911, 0.640297, 0.343762)78.1289, 3.1336, 37.917
3given(-0.574509, 0.286038, 0.766891), (0.298183, -0.799419, 0.521551), (0.762251, 0.52831, 0.373981)37.2142, 17.6869, 14.7499
詳細THE TRANSFORMATIONS GIVEN ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL GENERATE THE OTHER THREE MOLECULES OF THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHORIBOSYL-GLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE


分子量: 23266.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P08179, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物
ChemComp-GAR / GLYCINAMIDE RIBONUCLEOTIDE


分子量: 284.160 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-DZF / 5-DEAZAFOLIC ACID


分子量: 440.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N6O6
非ポリマーの詳細THE GLUTAMATE PORTION OF THE INHIBITOR DZF IS DISORDERED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.26 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlenzyme1drop
4154 mM1reservoirCaCl2
577 mMMops1reservoir
619 %(w/v)PEG34001reservoir
74 %(v/v)MPD1reservoir
2GAR1drop
35dTHF1drop

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. all: 69765 / Num. obs: 28188 / Rmerge(I) obs: 0.123

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.25 / Rfactor obs: 0.25 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6468 0 200 0 6668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection obs: 25408 / σ(F): 0.5 / Rfactor obs: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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