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万見
- PDB-1ca9: STRUCTURE OF TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2 IN COMPLEX WITH A P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ca9
タイトルSTRUCTURE OF TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2 IN COMPLEX WITH A PEPTIDE FROM TNF-R2
要素
  • PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
  • PROTEIN (TNF-R2)
キーワードTNF SIGNALING / TRAF / ADAPTER PROTEIN / CELL SURVIVAL
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell-neuron signaling / regulation of cytokine production involved in immune response / TORC2 complex disassembly / CD40 receptor binding / TORC1 complex assembly / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / RNA destabilization / varicosity / sphingolipid binding ...glial cell-neuron signaling / regulation of cytokine production involved in immune response / TORC2 complex disassembly / CD40 receptor binding / TORC1 complex assembly / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / RNA destabilization / varicosity / sphingolipid binding / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / TRAF2-GSTP1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / CD27 signaling pathway / regulation of T cell cytokine production / negative regulation of neuroinflammatory response / TNFs bind their physiological receptors / CD40 signaling pathway / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / tumor necrosis factor binding / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / positive regulation of myelination / negative regulation of glial cell apoptotic process / interleukin-17-mediated signaling pathway / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / programmed necrotic cell death / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / CD40 receptor complex / regulation of neuroinflammatory response / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / regulation of immunoglobulin production / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of JNK cascade / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle membrane / TNFR1-induced proapoptotic signaling / regulation of myelination / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated IRF7 activation / Interleukin-10 signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / regulation of T cell proliferation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of protein-containing complex assembly / specific granule membrane / protein autoubiquitination / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / signaling adaptor activity / positive regulation of interleukin-2 production / cellular response to nitric oxide / response to endoplasmic reticulum stress / T cell activation / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of T cell cytokine production / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / cellular response to lipopolysaccharide / cell cortex / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / immune response / inflammatory response / membrane raft / innate immune response / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1B / Tumor necrosis factor receptor 1B, N-terminal / : / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger ...Tumour necrosis factor receptor 1B / Tumor necrosis factor receptor 1B, N-terminal / : / TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B / TNF receptor-associated factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Park, Y.C. / Burkitt, V. / Villa, A.R. / Tong, L. / Wu, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural basis for self-association and receptor recognition of human TRAF2.
著者: Park, Y.C. / Burkitt, V. / Villa, A.R. / Tong, L. / Wu, H.
履歴
登録1999年2月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
B: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
C: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
D: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
E: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
F: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
G: PROTEIN (TNF-R2)
H: PROTEIN (TNF-R2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4908
ポリマ－132,4908
非ポリマー00
水16,394910
1
A: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
B: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
C: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
G: PROTEIN (TNF-R2)
H: PROTEIN (TNF-R2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3695
ポリマ－67,3695
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area28240 Å2
手法PISA
2
D: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
E: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
F: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1213
ポリマ－65,1213
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
3
D: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
E: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
F: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)

A: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
B: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
C: PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2)
G: PROTEIN (TNF-R2)
H: PROTEIN (TNF-R2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4908
ポリマ－132,4908
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_645-x+1,y-1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14310 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area51610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.000, 84.400, 100.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.70, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), (1), (1))

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (TNF RECEPTOR ASSOCIATED FACTOR 2) / TRAF2


分子量: 21706.980 Da / 分子数: 6 / 断片: TRAF DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET24D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q12933
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (TNF-R2)


分子量: 1124.243 Da / 分子数: 2 / 断片: TRAF-BINDING SITE / 由来タイプ: 合成
詳細: SEQUENCE FROM HUMAN TNF-R2, SWISS PROT ACCESSION P20333
参照: UniProt: P20333
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 910 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.6
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 %PEG400011
20.1 MMES11

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.987
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 59650 / Num. obs: 59650 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.279

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CA4

1ca4


解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 3112 5.3 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs-51071 87.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8644 0 0 910 9554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.465
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.89
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.717
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.717
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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