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万見
- PDB-1c9l: PEPTIDE-IN-GROOVE INTERACTIONS LINK TARGET PROTEINS TO THE B-PROP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c9l
タイトルPEPTIDE-IN-GROOVE INTERACTIONS LINK TARGET PROTEINS TO THE B-PROPELLER OF CLATHRIN
要素
  • B-ADAPTIN 3
  • CLATHRIN
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / BETA-PROPELLER / HELICAL HAIRPIN / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / Myb complex / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / clathrin light chain binding ...RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / Myb complex / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / clathrin light chain binding / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / clathrin coat / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / transferrin transport / MHC class II antigen presentation / amyloid-beta clearance by transcytosis / mitotic spindle microtubule / clathrin coat of coated pit / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / Recycling pathway of L1 / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / photoreceptor ribbon synapse / membrane coat / clathrin-dependent endocytosis / retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated vesicle / ankyrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / ubiquitin-specific protease binding / Golgi organization / synaptic vesicle endocytosis / mitotic spindle assembly / protein serine/threonine kinase binding / clathrin-coated pit / regulation of mitotic spindle organization / T-tubule / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / peptide binding / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / terminal bouton / receptor internalization / sarcolemma / autophagy / spindle / double-stranded RNA binding / disordered domain specific binding / melanosome / mitotic cell cycle / protein kinase binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology ...Clathrin heavy-chain terminal domain / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者ter Haar, E. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Peptide-in-groove interactions link target proteins to the beta-propeller of clathrin.
著者: ter Haar, E. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T.
履歴
登録1999年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN
B: CLATHRIN
C: B-ADAPTIN 3
D: B-ADAPTIN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,4634
ポリマ－81,4634
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.620, 130.787, 78.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN


分子量: 39751.605 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11442
#2: タンパク質・ペプチド B-ADAPTIN 3


分子量: 980.027 Da / 分子数: 2 / 断片: CLATHRIN-BOX PEPTIDE / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically sythesized.The sequence of this peptide naturally occurs in humans (HOMO SAPIENS).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 400, KOAc, DTT, Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mMpeptide1drop
21 MTris-HCl1drop
321 %PEG40001reservoir
4350 mMpotassium acetate1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 27854 / Num. obs: 27854 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 220.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / % possible all: 88.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1585264.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 1282 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.221 25725 --
obs0.221 25725 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.79 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.76 Å20 Å212.27 Å2
2--1.05 Å20 Å2
3----5.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5716 0 0 0 5716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 201 4.9 %
Rwork0.316 3882 -
obs--88.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PA / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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