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- PDB-1c99: ASP61 DEPROTONATED FORM OF SUBUNIT C OF THE F1FO ATP SYNTHASE OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c99
タイトルASP61 DEPROTONATED FORM OF SUBUNIT C OF THE F1FO ATP SYNTHASE OF ESCHERICHIA COLI
要素PROTEOLIPID F1FO OF ATP SYNTHASE
キーワードPROTON TRANSPORT / HYDROLASE / PROTEOLIPID F1FO / ATP SYNTHASE / PROTON TRANSLOCATION
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C ...F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Rastogi, V.K. / Girvin, M.E.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural changes linked to proton translocation by subunit c of the ATP synthase.
著者: Rastogi, V.K. / Girvin, M.E.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 1999
タイトル: 1H, 13C, and 15N assignments and secondary structure of the high pH form of subunit c of the F1F0 ATP synthase.
著者: Rastogi, V.K. / Girvin, M.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Solution structure of the transmembrane H+-transporting subunit c of the F1F0 ATP synthase.
著者: Girvin, M.E. / Rastogi, V.K. / Abildgaard, F. / Markley, J.L. / Fillingame, R.H.
履歴
登録1999年4月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEOLIPID F1FO OF ATP SYNTHASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2591
ポリマ－8,2591
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)9 / 20LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #9

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要素

#1: タンパク質 PROTEOLIPID F1FO OF ATP SYNTHASE / E.C.3.6.1.34 / PROTEOLIPID / DCCD-BINDING PROTEIN


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 1 / 断片: subunit c / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: ER / 細胞内の位置: MEMBRANE / 遺伝子: UNCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER / 参照: UniProt: P68699, EC: 3.6.1.34

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HSQC
121TOCSY-HSQC
131NOESY-HSQC
141HNCO
151HNHA
161HN(CO)CA
171HN(CA)CB
181H(CCO)NH
191C(CO)NH
1101HCACO
1111(H)CCH-COSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED SUBUNIT C

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試料調製

試料状態pH: 8 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX600 / 製造業者: Bruker / モデル: DRX600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.854BRUNGER精密化
CNS0.3BRUNGER et al.精密化
NMRPipeDelaglio, F. et al.データ解析
DYANAGuntert, P. et al.構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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