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- PDB-1c4z: STRUCTURE OF AN E6AP-UBCH7 COMPLEX: INSIGHTS INTO THE UBIQUITINAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c4z
タイトルSTRUCTURE OF AN E6AP-UBCH7 COMPLEX: INSIGHTS INTO THE UBIQUITINATION PATHWAY
要素
  • UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME E2
  • UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE E3A
キーワードLIGASE / BILOBAL STRUCTURE / ELONGATED SHAPE / E3 UBIQUITIN LIGASE / E2 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / androgen receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme activity / progesterone receptor signaling pathway / ubiquitin ligase complex / postsynaptic cytosol / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / proteasome complex / response to progesterone / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of TNFR1 signaling / regulation of circadian rhythm / brain development / regulation of synaptic plasticity / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / synaptic vesicle / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / Hect, E3 ligase catalytic fold ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huang, L. / Kinnucan, E. / Wang, G. / Beaudenon, S. / Howley, P.M. / Huibregtse, J.M. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Structure of an E6AP-UbcH7 complex: insights into ubiquitination by the E2-E3 enzyme cascade.
著者: Huang, L. / Kinnucan, E. / Wang, G. / Beaudenon, S. / Howley, P.M. / Huibregtse, J.M. / Pavletich, N.P.
履歴
登録1999年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.pdbx_descriptor / _struct.title
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE E3A
B: UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE E3A
C: UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE E3A
D: UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME E2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,5114
ポリマ－142,5114
非ポリマー00
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.4, 112.7, 123.8
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE E3A / E6AP


分子量: 41540.434 Da / 分子数: 3 / 断片: HECT CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05086, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME E2 / UBCH7


分子量: 17889.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68036, ubiquitin-protein ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG1500, MAGNESIUM CHLORIDE, MES-NA, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
132 mg/mlprotein1drop
210 %(w/v)PEG15001reservoir
30.2 M1reservoirMgCl2
40.1 Msodium MES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 106238 / Num. obs: 42425 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.33 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / % possible all: 89.5
反射
*PLUS
% possible obs: 89.8 % / Num. measured all: 106238

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.6→15 Å / σ(F): 2 / σ(I): 2
立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER (CNS LIBRARY)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1883 -RANDOM 5%
Rwork0.237 ---
all0.262 46056 --
obs0.234 41492 90 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11769 0 0 1077 12846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.707
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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