[日本語] English
万見
- PDB-1c3g: S. CEREVISIAE HEAT SHOCK PROTEIN 40 SIS1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c3g
タイトルS. CEREVISIAE HEAT SHOCK PROTEIN 40 SIS1
要素HEAT SHOCK PROTEIN 40
キーワードCHAPERONE / BETA SHEETS / SHORT HELICES
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding ...detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / chaperone cofactor-dependent protein refolding / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / cytosolic small ribosomal subunit / nucleolus / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain ...Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sha, B. / Lee, S. / Cyr, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of the peptide-binding fragment from the yeast Hsp40 protein Sis1.
著者: Sha, B. / Lee, S. / Cyr, D.M.
履歴
登録1999年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN 40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0981
ポリマ－19,0981
非ポリマー00
水59433
1
A: HEAT SHOCK PROTEIN 40

A: HEAT SHOCK PROTEIN 40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1962
ポリマ－38,1962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1/2,x+1/2,z+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)73.420, 73.420, 80.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細the biological assembly is a homodimer constructed by a crystallographic 2-fold.

-
要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN 40


分子量: 19097.801 Da / 分子数: 1 / 断片: SIS1 C-TERMINAL PEPTIDE-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MOLECULAR CHAPERONE
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET9D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25294
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 3350 20%, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K
結晶化
*PLUS
詳細: Sha, B.D., (1999) Acta Crystallogr, D55, 1234.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMphosphate1droppH7.2
3150 mM1dropNaCl
4100 mMphosphate1reservoirpH8.15
515 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 6400 / Num. obs: 6347 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 70 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.9 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Num. unique all: 6347 / % possible all: 98
反射
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 6.17

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MADSYS位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Simulated annealing
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.311 502 -random
Rwork0.265 ---
all0.265 6347 --
obs0.265 6347 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1346 0 0 33 1379
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTION1.367
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. reflection Rfree: 508 / Rfactor obs: 0.265 / Rfactor Rfree: 0.311 / Rfactor Rwork: 0.265
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.367
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.613
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.291
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / Rfactor Rwork: 0.382

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る