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- PDB-1c2o: ELECTROPHORUS ELECTRICUS ACETYLCHOLINESTERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c2o
タイトルELECTROPHORUS ELECTRICUS ACETYLCHOLINESTERASE
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / SERINE HYDROLASE / ALPHA/BETA HYDROLASE / TETRAMER
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / synaptic cleft / side of membrane / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / nuclear envelope / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Electrophorus electricus (デンキウナギ)
手法X線回折 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Bourne, Y. / Marchot, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Conformational flexibility of the acetylcholinesterase tetramer suggested by x-ray crystallography.
著者: Bourne, Y. / Grassi, J. / Bougis, P.E. / Marchot, P.
履歴
登録1999年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年5月21日Group: Other
改定 1.42021年6月2日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
C: ACETYLCHOLINESTERASE
D: ACETYLCHOLINESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,1684
ポリマ－237,1684
非ポリマー00
水00
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
D: ACETYLCHOLINESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,5842
ポリマ－118,5842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area37350 Å2
手法PISA
2
B: ACETYLCHOLINESTERASE
C: ACETYLCHOLINESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,5842
ポリマ－118,5842
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area37330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)211.160, 129.750, 195.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
ACETYLCHOLINESTERASE


分子量: 59292.012 Da / 分子数: 4 / 断片: A4 FORM / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ELECTRIC ORGAN
由来: (天然) Electrophorus electricus (デンキウナギ)
参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
Has protein modificationY
由来についての詳細THE SEQUENCE LISTED IN THE SEQRES RECORD IS OF MOUSE ACETYLCHOLINESTERASE, (CORRESPONDING TO THE ...THE SEQUENCE LISTED IN THE SEQRES RECORD IS OF MOUSE ACETYLCHOLINESTERASE, (CORRESPONDING TO THE STRUCTURE) NOT OF ELECTROPHORUS ELECTRICUS. AT THE RESOLUTION OF THE EXPERIMENTAL DATA (4.2A) NO SEQUENCE DISCREPANCIES CAN BE SEEN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 1.4 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K, pH 5.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 69.5 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6 / PH range high: 5.5
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.4 M / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→12 Å / Num. obs: 24590 / % possible obs: 66 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18
反射
*PLUS
Num. measured all: 158367

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 4.2→12 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 --
Rwork0.375 --
obs-24590 66 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16688 0 0 0 16688
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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