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- PDB-1c0i: CRYSTAL STRUCTURE OF D-AMINO ACID OXIDASE IN COMPLEX WITH TWO ANT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c0i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF D-AMINO ACID OXIDASE IN COMPLEX WITH TWO ANTHRANYLATE MOLECULES
要素D-AMINO ACID OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVIN CONTAINING PROTEIN / ALPHA-BETA-ALPHA MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


D-glutamate oxidase activity / D-amino acid metabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / glycine oxidase activity / D-amino acid catabolic process / nitrogen utilization / peroxisomal matrix / FAD binding / peroxisome
類似検索 - 分子機能
D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINOBENZOIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / D-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodosporidium toruloides (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pollegioni, L. / Diederichs, K. / Molla, G. / Umhau, S. / Welte, W. / Ghisla, S. / Pilone, M.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Yeast d-amino Acid oxidase: structural basis of its catalytic properties
著者: Pollegioni, L. / Diederichs, K. / Molla, G. / Umhau, S. / Welte, W. / Ghisla, S. / Pilone, M.S.
履歴
登録1999年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-AMINO ACID OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6754
ポリマ－39,6151
非ポリマー1,0603
水6,702372
1
A: D-AMINO ACID OXIDASE
ヘテロ分子

A: D-AMINO ACID OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3498
ポリマ－79,2302
非ポリマー2,1206
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_665-y+3/2,-x+3/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)120.830, 120.830, 136.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2364-

HOH

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要素

#1: タンパク質 D-AMINO ACID OXIDASE


分子量: 39614.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhodosporidium toruloides (菌類) / プラスミド: PT7.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80324, D-amino-acid oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-BE2 / 2-AMINOBENZOIC ACID / アントラニル酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 137.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H7NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100MM HEPES, POLYETHYLENE GLYCOL 10000, 200MM AMMONIUM SULFATE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: Umhau, S., (2000) Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.J., 97, 12463.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMHEPES1drop
2100 mMHEPES1reservoir
315 %PEG100001reservoir
4200 mMammonium sulfate1reservoir
51 mML-lactate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 75551 / Num. obs: 74424 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 75551 / Num. measured all: 193503
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2 Å / % possible obs: 99.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
CNS精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1991 -RANDOM, BUT SAME TEST SET AS IN RGDAAO COMPLEXED WITH D-ALANINE
Rwork0.199 ---
all0.214 39510 --
obs0.199 30190 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2786 0 74 372 3232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d3.2
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 4 / Rfactor obs: 0.205 / Rfactor Rfree: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d3.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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