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万見
- PDB-1c04: IDENTIFICATION OF KNOWN PROTEIN AND RNA STRUCTURES IN A 5 A MAP O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c04
タイトルIDENTIFICATION OF KNOWN PROTEIN AND RNA STRUCTURES IN A 5 A MAP OF THE LARGE RIBOSOMAL SUBUNIT FROM HALOARCULA MARISMORTUI
要素
  • (23S RRNA FRAGMENT) x 2
  • (RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 4
キーワードRIBOSOME / LOW RESOLUTION MODEL / LARGE RIBOSOME UNIT
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6 / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Haloarcula marismortui (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 5 Å
データ登録者Ban, N. / Nissen, P. / Capel, M. / Moore, P.B. / Steitz, T.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Placement of protein and RNA structures into a 5 A-resolution map of the 50S ribosomal subunit.
著者: Ban, N. / Nissen, P. / Hansen, J. / Capel, M. / Moore, P.B. / Steitz, T.A.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: A 9 A resolution X-ray crystallographic map of the large ribosomal subunit
著者: Ban, N. / Freeborn, B. / Nissen, P. / Penczec, P. / Grassucci, R.A. / Sweet, R. / Frank, J. / Moore, P.B. / Steitz, T.A.
履歴
登録1999年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 23S RRNA FRAGMENT
F: 23S RRNA FRAGMENT
A: RIBOSOMAL PROTEIN L2
B: RIBOSOMAL PROTEIN L6
C: RIBOSOMAL PROTEIN L11
D: RIBOSOMAL PROTEIN L14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7216
ポリマ－82,7216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)212.000, 301.400, 576.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#1: RNA鎖 23S RRNA FRAGMENT


分子量: 18725.191 Da / 分子数: 1 / 断片: 23S RRNA 1151-1208 REGION / 由来タイプ: 天然 / 詳細: RNA E. COLI SEQUENCE AND MODEL / 由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性)
#2: RNA鎖 23S RRNA FRAGMENT


分子量: 9376.676 Da / 分子数: 1 / 断片: 23S RRNA HELIX 95 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: RNA RAT SEQUENCE AND MODEL / 由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性)

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RIBOSOMAL PROTEIN ... , 4種, 4分子 ABCD

#3: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L2


分子量: 14930.819 Da / 分子数: 1 / 断片: CENTRAL RNA-BINDING DOMAINS / 由来タイプ: 天然
詳細: MODELED BY ANALOGOUS PROTEIN OF B. STEAROTHERMOPHILUS TAKEN FROM PDB ENTRY 1RL2
由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性) / 参照: UniProt: P04257
#4: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L6


分子量: 19202.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: MODELED BY ANALOGOUS PROTEIN OF B. STEAROTHERMOPHILUS TAKEN FROM PDB ENTRY 1RL6
由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性) / 参照: UniProt: P02391
#5: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L11


分子量: 7116.356 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 天然
詳細: MODELED BY ANALOGOUS PROTEIN OF B. STEAROTHERMOPHILUS TAKEN FROM PDB ENTRY 1QA6
由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性) / 参照: UniProt: P56210
#6: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L14


分子量: 13369.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: MODELED BY ANALOGOUS PROTEIN OF B. STEAROTHERMOPHILUS TAKEN FROM PDB ENTRY 1WHI
由来: (天然) Haloarcula marismortui (好塩性) / 参照: UniProt: P04450

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: PEG 6000, POTASSIUM CHLORIDE, AMMONIUM CHLORIDE, MAGNESIUM CHLORIDE, ACETATE, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1KCL11
2NH4CL11
3MGCL211
4SODIUM ACETATE11
5PEG 600011
6PEG 600012
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: von Bohlen, K., (1991) J. Mol. Biol., 222, 11.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
21.2 M1dropKCl
30.005 M1dropMgCl2
45-6 %PEG60001drop
50.1 Macetate1drop
60.00185 mM1dropCdCl2
70.0074 mMbeta-octylglucoside1drop
81.7 M1reservoirKCl

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンNSLS X12B11.22
シンクロトロンNSLS X2521.1
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1998年3月15日
BRANDEIS - B42CCD1998年6月15日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.221
21.11
反射解像度: 3.75→130 Å / Num. all: 185190 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 3.75→3.81 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.513 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. obs: 185190 / Num. measured all: 957850
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
Oモデル構築
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 5→60 Å / Num. reflection all: 77078 / Num. reflection obs: 76415 / σ(F): 2
詳細: COMBINED MIRAS AND SAD PHASES WERE DETERMINED FROM ONE NATIVE AND FOUR DERIVATIVE CRYSTALS. PHASES WERE REFINED BY MULTI-CRYSTAL AVERAGING USING THREE CRYSTAL FORMS AND BY DENSITY ...詳細: COMBINED MIRAS AND SAD PHASES WERE DETERMINED FROM ONE NATIVE AND FOUR DERIVATIVE CRYSTALS. PHASES WERE REFINED BY MULTI-CRYSTAL AVERAGING USING THREE CRYSTAL FORMS AND BY DENSITY MODIFICATION. RIBOSOMAL PROTEINS AND RNA FRAGMENTS WERE MANUALLY FITTED TO THE MAP CALCULATED AT 60 - 5 A RESOLUTION. NO COMPUTATIONAL REFINEMENT OF THE FITTING HAS BEEN PERFORMED. THE L6 DOMAINS HAVE BEEN MOVED RELATIVE TO EACH OTHER BY APPROXIMATELY 5 DEG. TO IMPROVE THE FIT TO DENSITY. THE L11-RNA COMPLEX HAS BEEN SLIGHTLY ADJUSTED TO OPTIMIZE THE FIT TO DENSITY OF BOTH L11 AND THE 58NT RRNA FRAGMENT SEPARATELY.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3706 1864 0 0 5570
精密化
*PLUS
最高解像度: 5 Å / 最低解像度: 60 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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