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- PDB-1byz: DESIGNED PEPTIDE ALPHA-1, P1 FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1byz
タイトルDESIGNED PEPTIDE ALPHA-1, P1 FORM
要素PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")
キーワードDE NOVO PROTEIN / HELICAL BILAYER / BIOMATERIAL
機能・相同性ETHANOLAMINE
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Prive, G.G. / Anderson, D.H. / Wesson, L. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Packed protein bilayers in the 0.90 A resolution structure of a designed alpha helical bundle.
著者: Prive, G.G. / Anderson, D.H. / Wesson, L. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Centrosymmetric Bilayers in the 0.75A Resolution Structure of a Designed Alpha- Helical Peptide, D, L-Alpha-1
著者: Patterson, W.R. / Anderson, D.H. / Degrado, W.F. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1990
タイトル: Crystal Structure of Alpha-1: Implications for Protein Design
著者: Hill, C.P. / Anderson, D.H. / Wesson, L. / Degrado, W.F. / Eisenberg, D.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1986
タイトル: The Design, Synthesis, and Crystallization of an Alpha-Helical Peptide
著者: Eisenberg, D. / Wilcox, W. / Eshita, S.M. / Pryciak, P.M. / Ho, S.P. / De Grado, W.F.
履歴
登録1998年10月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年5月30日Group: Data collection / Experimental preparation ...Data collection / Experimental preparation / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / exptl_crystal / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.src_method / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")
B: PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")
C: PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")
D: PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,39711
ポリマ－5,7674
非ポリマー6307
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)20.846, 20.909, 27.057
Angle α, β, γ (deg.)102.40, 95.33, 119.62
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質・ペプチド
PROTEIN (SYNTHETIC DESIGNED PEPTIDE "ALPHA-1")


分子量: 1441.775 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N TERMINI ARE ACETYLATED / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 5種, 37分子

#2: 化合物 ChemComp-ETA / ETHANOLAMINE / エタノ-ルアミン


タイプ: L-peptide COOH carboxy terminus / 分子量: 61.083 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細MPD 513 IS BUILT IN TWO OVERLAPPING CONFORMATIONS. ALL THE WATERS ARE IN SINGLE SITES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.13 % / 解説: SNB SUCCESS RATE WAS 5%.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 91% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 78mM TRIETHANOLAMINE-HCL pH8, 52mM ETHANOLAMINE-HCL pH9.75, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal volume of peptide and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlpeptide1drop
278 mMtriethanolamine-HCl1reservoir
352 mMethanolamine-HCl1reservoir
491 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年11月15日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→25.7 Å / Num. obs: 23681 / % possible obs: 85.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 0.9→0.93 Å / 冗長度: 1.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.141 / % possible all: 36
反射
*PLUS
最高解像度: 0.9 Å / 最低解像度: 25.7 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 36 % / Num. unique obs: 1011 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Mean I/σ(I) obs: 4.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHAKEモデル構築
SnB(SNB 1.5) MILLER位相決定
SHELXL精密化
SHELXL-97精密化
DENZO(DENZO)データ削減
SCALEPACK(DENZO)データスケーリング
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS
開始モデル: 448 RANDOM ATOMS

解像度: 0.9→25.7 Å / Num. parameters: 4695 / Num. restraintsaints: 5898 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2
StereochEM target val spec case: ETHANOLAMINE AND MPD RESTRAINTS WERE DERIVED BY ANALOGY TO OTHER SIMILAR GROUPS
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: MORE LOW-OCCUPANCY DISCRETE DISORDER COULD BE BUILT FOR SOLVENT AND PEPTIDE, BUT WOULD EXCESSIVELY INCREASE THE NUMBER OF REFINEABLE PARAMETERS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.105 2368 10 %EVERY TENTH REFLECTION SAME TEST SET FOR SHELXL-93 AND SHELXL-97
all0.086 23681 --
obs0.085 -85.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 7 / Occupancy sum hydrogen: 544 / Occupancy sum non hydrogen: 478.97
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→25.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数408 0 41 30 479
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.065
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.192
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.108
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 93 and 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 0.9 Å / Rfactor obs: 0.086
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg0.061.9
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.20.065
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 0.9 Å / 最低解像度: 1.01 Å / Rfactor Rwork: 0.164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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