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- PDB-1byl: BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN FROM STREPTOALLOTEICHUS HINDUSTANUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1byl
タイトルBLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN FROM STREPTOALLOTEICHUS HINDUSTANUS
要素PROTEIN (BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN)
キーワードANTIBIOTIC / ANTIBIOTIC RESISTANCE / BLEOMYCIN / DRUG SEQUESTERING / CHAIN SWAPPING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase superfamily protein / Bleomycin resistance protein / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bleomycin resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptoalloteichus hindustanus (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Dumas, P. / Bergdoll, M. / Cagnon, C. / Masson, J.M.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure and site-directed mutagenesis of a bleomycin resistance protein and their significance for drug sequestering.
著者: Dumas, P. / Bergdoll, M. / Cagnon, C. / Masson, J.M.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1989
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Data of a Phleomycin-Binding Protein from Streptoalloteichus Hindistanus
著者: Rondeau, J.M. / Cagnon, C. / Moras, D. / Masson, J.M.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1988
タイトル: Bleomycin Resistance Conferred by a Drug-Binding Protein
著者: Gatignol, A. / Durand, H. / Tiraby, G.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: All in the Family: Structural and Evolutionary Relationships Among Three Modular Proteins with Functions and Variable Assembly
著者: Bergdoll, M. / Eltis, L.D. / Cameron, A.D. / Dumas, P. / Bolin, J.T.
履歴
登録1998年10月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9531
ポリマ－13,9531
非ポリマー00
水1,11762
1
A: PROTEIN (BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN)

A: PROTEIN (BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9072
ポリマ－27,9072
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area3510 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.400, 48.400, 111.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE PROTEIN'S COORDINATES IN THIS FILE CORRESPOND TO HALF OF THE FUNCTIONNAL UNIT THE ACTIVE MOLECULE IS MADE UP OF TWO TIGHTLY INTERACTING MONOMERS WHICH ARE INVOLVED IN MUTUAL ARM EXCHANGE.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BLEOMYCIN RESISTANCE PROTEIN) / SH-BLE


分子量: 13953.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptoalloteichus hindustanus (バクテリア)
解説: DROCOURT, D., CALMELS, T., REYNES, J.P., BARON, M. & TIRABY, G. (1990) NUCLEIC ACIDS RES., 18, 4009.
細胞内の位置: CYTOPLASMIC / 遺伝子: SH BLE / プラスミド: PIN-III-OMPA2 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): SH BLE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG936 / 参照: UniProt: P17493
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THREE EXTRA RESIDUES (ALA -2, GLU -1 & PHE 0) ARE PRESENT AT THE N-TERMINUS AND ARE PART OF AN ...THREE EXTRA RESIDUES (ALA -2, GLU -1 & PHE 0) ARE PRESENT AT THE N-TERMINUS AND ARE PART OF AN INCOMPLETELY CLEAVED EXPRESSION TAG AT THE C-TERMINUS END, THE LAST RESIDUES GLU122, GLN123, AND ASP124 ARE NOT VISIBLE IN THE DENSITY MAP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
解説: LOCHVAT IS A SCALING AND HEAVY ATOM SITE DETERMINATION PROGRAM BY P. DUMAS [ ACTA CRYST A50 (1994) 526-546]
結晶化pH: 6 / 詳細: SEE REFERENCE 2, pH 6.0
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Rondeau, J.M., (1989) J. Mol. Biol., 207, 645.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1991年4月15日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.5 Å / Num. obs: 5959 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.3 % / Rsym value: 0.669 / Net I/σ(I): 48.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.24 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 58
反射
*PLUS
Num. measured all: 49546 / Rmerge(I) obs: 0.067

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
LOCHVAT(SEEREMARK)モデル構築
CCP4モデル構築
PHASER位相決定
X-PLOR2.1精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
LOCHVAT(SEE REMARK)位相決定
CCP4(REFINE位相決定
PHARE)位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001
交差検証法: ANOMALOUS DIFFERENCE OF THE NATIVE DATA SET ALLOWING TO LOCATE ALL SULFUR ATOMS
σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.176 --
obs0.176 5724 93 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数959 0 0 62 1021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.283 120 -
obs--21 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 2.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.9 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 3.2
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 21 % / Rfactor Rwork: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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