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- PDB-1by4: STRUCTURE AND MECHANISM OF THE HOMODIMERIC ASSEMBLY OF THE RXR ON DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1by4
タイトルSTRUCTURE AND MECHANISM OF THE HOMODIMERIC ASSEMBLY OF THE RXR ON DNA
要素
  • DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')
  • PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
キーワードGENE REGULATION/DNA / RXR / NUCLEAR RECEPTOR / HORMONE RESPONSE ELEMENT / PROTEIN-DNA INTERATIONS / GENE REGULATION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression ...positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / nuclear steroid receptor activity / LBD domain binding / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / response to retinoic acid / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / Recycling of bile acids and salts / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / hormone-mediated signaling pathway / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / peptide binding / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / nervous system development / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type ...Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Retinoic acid receptor RXR-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhao, Q. / Chasse, S.A. / Devarakonda, S. / Sierk, M.L. / Ahvazi, B. / Sigler, P.B. / Rastinejad, F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of RXR-DNA interactions.
著者: Zhao, Q. / Chasse, S.A. / Devarakonda, S. / Sierk, M.L. / Ahvazi, B. / Rastinejad, F.
履歴
登録1998年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')
G: DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')
H: DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')
A: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
B: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
C: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
D: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,06216
ポリマ－57,5398
非ポリマー5238
水4,143230
1
E: DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')
F: DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')
A: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
B: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0318
ポリマ－28,7704
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')
H: DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')
C: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
D: PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0318
ポリマ－28,7704
非ポリマー2624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.930, 33.650, 101.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*C*TP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*TP*CP*AP*G)-3')


分子量: 4947.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*CP*CP*TP*A)-3')


分子量: 4519.947 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質
PROTEIN (RETINOIC ACID RECEPTOR RXR-ALPHA)


分子量: 9651.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19793
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 25 MM TRIS BUFFER (PH 7.5),20% PEG3350, 5 MM MGCL2, 400MM NH4CL
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mMTris1drop
20.9 mMprotein1drop
30.45 mMDNA1drop
418-23 %PEG33501reservoir
525 mMTris1reservoir
65 mM1reservoirMgCl2
7400 mM1reservoirNH4Cl

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9095
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9095 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→6 Å / Num. obs: 46828 / % possible obs: 85.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 10.39
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.419 / % possible all: 83.2
反射
*PLUS
最低解像度: 6 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 83.2 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NUL

2nul


解像度: 2.1→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2 / 詳細: extra atom O2* on DC 2494 of chain G was removed.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 -5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 45581 72.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2587 1238 8 230 4063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.136
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.19 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.352 -
Rwork0.345 3533
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TIP3P.PARAMETERWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ZINC.PARZINC.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.219 / Rfactor Rfree: 0.288
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.222
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.352 / Rfactor Rwork: 0.345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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