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- PDB-1bx8: HIRUSTASIN FROM HIRUDO MEDICINALIS AT 1.4 ANGSTROMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bx8
タイトルHIRUSTASIN FROM HIRUDO MEDICINALIS AT 1.4 ANGSTROMS
要素HIRUSTASIN
キーワードANTI-COAGULANT / PEPTIDIC INHIBITORS / CONFORMATIONAL FLEXIBILITY / SERINE PROTEASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of coagulation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / heparin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I15, leech antistasin / Antistasin; domain 1 / Antistasin; domain 1 / Antistasin-like domain / Antistasin family / Antistasin-like domain profile. / Hirudin/antistatin / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Uson, I. / Sheldrick, G.M. / De La Fortelle, E. / Bricogne, G. / Di Marco, S. / Priestle, J.P. / Gruetter, M.G. / Mittl, P.R.E.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The 1.2 A crystal structure of hirustasin reveals the intrinsic flexibility of a family of highly disulphide-bridged inhibitors.
著者: Uson, I. / Sheldrick, G.M. / de La Fortelle, E. / Bricogne, G. / Di Marco, S. / Priestle, J.P. / Grutter, M.G. / Mittl, P.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: A New Structural Class of Serine Protease Inhibitors Revealed by the Structure of the Hirustasin-Kallikrein Complex
著者: Mittl, P.R. / Di Marco, S. / Fendrich, G. / Pohlig, G. / Heim, J. / Sommerhoff, C. / Fritz, H. / Priestle, J.P. / Grutter, M.G.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Recombinant Hirustasin: Production in Yeast, Crystallization, and Interaction with Serine Proteases
著者: Di Marco, S. / Fendrich, G. / Knecht, R. / Strauss, A. / Pohlig, G. / Heim, J. / Priestle, J.P. / Sommerhoff, C.P. / Grutter, M.G.
履歴
登録1998年10月14日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIRUSTASIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9832
ポリマ－5,8871
非ポリマー961
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.713, 37.713, 67.812
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 HIRUSTASIN


分子量: 5886.788 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P80302
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
解説: TWO DIFFERENT INDEPENDENT METHODS WERE USED FOR STRUCTURE SOLUTION
結晶化pH: 5.45 / 詳細: pH 5.45
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Di Marco, S., (1997) Protein Sci., 6, 109.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Msodium citrate11
22 Mammonium sulfate11
30.2 Msodium potassium phosphate11tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→7.1 Å / Num. obs: 10468 / % possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 50.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 8.5 / % possible all: 73.4
反射
*PLUS
冗長度: 6.8 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 3.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
MARXDSデータ収集
MARSCALEデータ削減
SHELXモデル構築
SHELX精密化
MARXDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.4→7.1 Å / Num. parameters: 1641 / Num. restraintsaints: 1470 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT OF THE SULPHUR ATOMS REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 1%.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2066 545 5 %RANDOM (SAME SET AS FOR THE 1.2 A DATA, WHEN AVAILABLE)
all0.178 10468 --
obs0.1768 -98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 323 / Occupancy sum non hydrogen: 390.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→7.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数355 0 10 37 402
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.159
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.116
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.116
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.178 / Rfactor obs: 0.1648 / Rfactor Rwork: 0.1768
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.361
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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