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- PDB-1bwu: MANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM GARLIC (ALLIUM SATIVUM)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bwu
タイトルMANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM GARLIC (ALLIUM SATIVUM) BULBS COMPLEXED WITH ALPHA-D-MANNOSE
要素(PROTEIN (AGGLUTININ)) x 4
キーワードPLANT PROTEIN / BULB LECTIN / MANNOSE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to other organism / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Agglutinin, subunit A / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain superfamily / Bulb-type lectin domain profile. / Bulb-type mannose-specific lectin / Orthogonal Prism / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / II lectin / I lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Allium sativum (ニンニク)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chandra, N.R. / Ramachandraiah, G. / Bachhawat, K. / Dam, T.K. / Surolia, A. / Vijayan, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of a dimeric mannose-specific agglutinin from garlic: quaternary association and carbohydrate specificity.
著者: Chandra, N.R. / Ramachandraiah, G. / Bachhawat, K. / Dam, T.K. / Surolia, A. / Vijayan, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies on the Mannose- Specific Lectin from Garlic
著者: Chandra, N.R. / Dam, T.K. / Surolia, A. / Vijayan, M.
履歴
登録1998年9月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AGGLUTININ)
D: PROTEIN (AGGLUTININ)
P: PROTEIN (AGGLUTININ)
Q: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,20118
ポリマ－47,6784
非ポリマー2,52214
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
P: PROTEIN (AGGLUTININ)
Q: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9509
ポリマ－23,6892
非ポリマー1,2617
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10610 Å2
手法PISA, PQS
3
A: PROTEIN (AGGLUTININ)
D: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2509
ポリマ－23,9892
非ポリマー1,2617
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)203.243, 43.780, 79.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細SUBUNITS, CHAINS A AND D and CHAINS P AND Q, FORM 2 INDEPENDENT HETERO-DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ADPQ

#1: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ) / GARLIC LECTIN


分子量: 11865.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Allium sativum (ニンニク) / 参照: UniProt: Q38789
#2: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ) / GARLIC LECTIN


分子量: 12124.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Allium sativum (ニンニク) / 参照: UniProt: Q38784
#3: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ) / GARLIC LECTIN


分子量: 11678.851 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Allium sativum (ニンニク) / 参照: UniProt: Q38789
#4: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ) / GARLIC LECTIN


分子量: 12010.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Allium sativum (ニンニク) / 参照: UniProt: Q38784

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 151分子

#5: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG8000, 5.5 MG/ML PROTEIN, 10MM MANNOSE, 20MM PBS PH 7.0, 1 WEEK, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 294 K
詳細: Chandra, N.R., (1997) Acta Crystallogr., Sect.D, 53, 787.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.5 mg/mlprotein1drop
220 mMphosphate-buffered saline1drop
320 %(w/v)PEG80001reservoir
420 mMphosphate-buffered saline1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→9 Å / Num. obs: 22244 / % possible obs: 86.6 % / 冗長度: 2.31 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.552.20.369112.2
2.55-2.80.2261
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 12.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
AUTOMARデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SNOWDROP LECTIN (PDB ENTRY 1MSA)

1msa


解像度: 2.8→9 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 770 7.2 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 10693 58.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3359 0 168 137 3664
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.099 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.534 29 6 %
Rwork0.426 451 -
obs--35.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM3_MOD.CHOTOPH3.CHO
X-RAY DIFFRACTION3PARAM11.WATTOPH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.2 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.534 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor Rwork: 0.426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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