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- PDB-1bvk: HUMANIZED ANTI-LYSOZYME FV COMPLEXED WITH LYSOZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bvk
タイトルHUMANIZED ANTI-LYSOZYME FV COMPLEXED WITH LYSOZYME
要素
  • (HULYS11) x 2
  • LYSOZYME
キーワードCOMPLEX (HUMANIZED ANTIBODY/HYDROLASE) / HUMANIZED ANTIBODY / ANTIBODY COMPLEX / FV / ANTI-LYSOZYME / COMPLEX (HUMANIZED ANTIBODY-HYDROLASE) / COMPLEX (HUMANIZED ANTIBODY-HYDROLASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / endoplasmic reticulum / : / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Holmes, M.A. / Buss, T.N. / Foote, J.
引用
ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 1998
タイトル: Conformational correction mechanisms aiding antigen recognition by a humanized antibody.
著者: Holmes, M.A. / Buss, T.N. / Foote, J.
#1: ジャーナル: J.Immunol. / 年: 1997
タイトル: Structural Consequences of Humanizing an Antibody
著者: Holmes, M.A. / Foote, J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Antibody Framework Residues Affecting the Conformation of the Hypervariable Loops
著者: Foote, J. / Winter, G.
履歴
登録1998年9月16日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HULYS11
B: HULYS11
C: LYSOZYME
D: HULYS11
E: HULYS11
F: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3326
ポリマ－78,3326
非ポリマー00
水00
1
A: HULYS11
B: HULYS11
C: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1663
ポリマ－39,1663
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: HULYS11
E: HULYS11
F: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1663
ポリマ－39,1663
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.700, 97.700, 174.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999987, 0.002639, 0.004298), (-0.005041, 0.550415, 0.834876), (-0.000163, -0.834887, 0.550422)
ベクター: 20.1259, -21.3587, 177.75011)

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要素

#1: 抗体 HULYS11


分子量: 11962.320 Da / 分子数: 2 / 断片: FV / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 25F2 / 参照: PIR: S21680
#2: 抗体 HULYS11


分子量: 12872.358 Da / 分子数: 2 / 断片: FV / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 25F2 / 参照: PIR: S21681
#3: タンパク質 LYSOZYME / MURAMIDASE


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 解説: EGG WHITE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 25F2 / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-10 mg/mlprotein1drop
21.6-1.7 Mphosphate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日 / 詳細: R-AXIS IIC
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 22379 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 44.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.452 / Rsym value: 0.452 / % possible all: 73.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 120820
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HULYS STRUCTURE, AND LYSOZYME FROM PDB ENTRY 1VFB

1vfb


解像度: 2.7→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: A FEW CYCLES OF TNT REFINEMENT WERE INTERSPERSED WITH THE X-PLOR CYCLES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1895 10.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 18822 80.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.35 Å
Luzzati d res low-10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5490 0 0 0 5490
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it9.916
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it11.78
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it9.918
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it11.710
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 148 10.1 %
Rwork0.326 1317 -
obs--50.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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