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- PDB-1bte: CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF THE TYPE II ACTI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bte
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR DOMAIN OF THE TYPE II ACTIVIN RECEPTOR
要素PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)
キーワードTRANSFERASE / RECEPTOR / SERINE KINASE / LIGAND BINDING DOMAIN / THREE-FINGER TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 regulates activin signaling / Signaling by Activin / inhibin-betaglycan-ActRII complex / inhibin binding / Signaling by BMP / penile erection / positive regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor activity / cellular response to oxygen-glucose deprivation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion ...TGFBR3 regulates activin signaling / Signaling by Activin / inhibin-betaglycan-ActRII complex / inhibin binding / Signaling by BMP / penile erection / positive regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor activity / cellular response to oxygen-glucose deprivation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / Sertoli cell proliferation / sperm ejaculation / BMP receptor activity / embryonic skeletal system development / activin receptor complex / receptor protein serine/threonine kinase / activin binding / activin receptor signaling pathway / SMAD protein signal transduction / gastrulation with mouth forming second / regulation of nitric oxide biosynthetic process / determination of left/right symmetry / anterior/posterior pattern specification / odontogenesis of dentin-containing tooth / mesoderm development / growth factor binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of signal transduction / BMP signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization / coreceptor activity / positive regulation of erythrocyte differentiation / PDZ domain binding / cellular response to growth factor stimulus / autophagy / male gonad development / spermatogenesis / positive regulation of protein phosphorylation / protein serine/threonine kinase activity / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Activin receptor type-2A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Greenwald, J. / Fischer, W. / Vale, W. / Choe, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Three-finger toxin fold for the extracellular ligand-binding domain of the type II activin receptor serine kinase.
著者: Greenwald, J. / Fischer, W.H. / Vale, W.W. / Choe, S.
履歴
登録1998年9月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02019年12月11日Group: Advisory / Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly ...atom_site / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)
B: PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9006
ポリマ－23,0162
非ポリマー8854
水3,639202
1
A: PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9503
ポリマ－11,5081
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9503
ポリマ－11,5081
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.630, 71.630, 37.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-154-

HOH

21A-156-

HOH

31B-168-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.8945, -0.4458, -0.0349), (0.4445, 0.895, -0.0382), (0.0482, 0.0187, 0.9987)
ベクター: -19.7137, -37.4157, -14.0347)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ACTIVIN RECEPTOR TYPE II)


分子量: 11507.803 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PPIC9K / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): SMD1168
参照: UniProt: P27038, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GLYCOSYLATION FROM HOST EXPRESSION SYSTEM WAS REMOVED USING ENDOGLYCOSIDASE H, LEAVING BEHIND THE N- ...GLYCOSYLATION FROM HOST EXPRESSION SYSTEM WAS REMOVED USING ENDOGLYCOSIDASE H, LEAVING BEHIND THE N-ACETYL GLUCOSAMINE (NAG) RESIDUES ON THE ASN.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細O6 OF NAG A 124 AND NAG B 124 IS MODELED IN TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS.
配列の詳細THE NUMBERING OF RESIDUES IN THE PDB FILE IS BASED ON THE SEQUENCE WITHOUT THE SIGNAL PEPTIDE. THE ...THE NUMBERING OF RESIDUES IN THE PDB FILE IS BASED ON THE SEQUENCE WITHOUT THE SIGNAL PEPTIDE. THE MOLECULE IN THE CRYSTAL IS LACKING THE 14 C-TERMINAL RESIDUES WHICH HAVE BEEN REMOVED BY TREATMENT WITH ENDOPROTEINASE GLUC, MAKING GLU 102, THE NEW C-TERMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 4.5
詳細: 100 MM SODIUM ACETATE, PH 4.5, 5% PEG 8000, 0.5M NACL
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 43 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 %PEG11
20.5 M11NaCl
30.1 M11NaOAc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 30005 / % possible obs: 83.9 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Rsym value: 0.295 / % possible all: 37.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.034

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
ARPモデル構築
直接法モデル構築
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
ARP/wARPモデル構築
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.5→20 Å / SU ML: 0.063 / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.092
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1500 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs-30005 83.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1484 0 56 202 1742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0320.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6132
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.6783
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.0072
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.9893
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1410.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2560.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor20.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0320.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1410.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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