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- PDB-1brm: ASPARTATE BETA-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1brm
タイトルASPARTATE BETA-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / ESCHERICHIA COLI / ENZYME / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine biosynthetic process / aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding ...homoserine biosynthetic process / aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity / DNA damage response / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hadfield, A.T. / Kryger, G. / Ouyang, J. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Viola, R.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase from Escherichia coli, a key enzyme in the aspartate family of amino acid biosynthesis.
著者: Hadfield, A. / Kryger, G. / Ouyang, J. / Petsko, G.A. / Ringe, D. / Viola, R.
履歴
登録1998年8月24日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
B: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
C: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1703
ポリマ－120,1703
非ポリマー00
水5,459303
1
A: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
B: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1132
ポリマ－80,1132
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6740 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area26520 Å2
手法PISA
2
C: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE

C: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1132
ポリマ－80,1132
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)174.890, 117.050, 58.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.331583, 0.519701, -0.787378), (0.534861, -0.583953, -0.610674), (-0.77716, -0.623626, -0.084339)74.47873, 6.9576, 68.36593
2given(-0.798346, 0.165907, -0.578895), (0.156914, -0.870783, -0.465956), (-0.581397, -0.462831, 0.669153)136.04611, 71.52384, 67.39461

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE / ASADH / ASDH


分子量: 40056.738 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ASD / プラスミド: PGEM / 細胞株 (発現宿主): JM109 / 遺伝子 (発現宿主): ASD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9Q9, aspartate-semialdehyde dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlenzyme1drop
210 mMHEPES1drop
31 mMdithiothreitol1drop
41 MEDTA1drop
51 mM1dropNaN3
619 %PEG40001reservoir
70.35 M1reservoirMgCl2
80.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.0098
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0098 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 37745 / % possible obs: 79.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rsym value: 0.177 / % possible all: 59.9
反射
*PLUS
% possible obs: 86 % / Num. measured all: 116166 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.85モデル構築
X-PLOR3.85精密化
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
X-PLOR3.85位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.5→28 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 -10 %
Rwork0.225 --
obs0.225 34798 82.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8199 0 0 303 8502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 -10 %
Rwork0.401 2731 -
obs--58.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 33159 / Num. reflection Rfree: 3466 / Rfactor Rfree: 0.293 / Rfactor Rwork: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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