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- PDB-1pqu: Crystal Structure of the H277N Mutant of Aspartate Semialdehyde D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pqu
タイトルCrystal Structure of the H277N Mutant of Aspartate Semialdehyde Dehydrogenase from Haemophilus influenzae Bound with NADP, S-methyl cysteine sulfoxide and cacodylate
要素Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Enzyme / L-aspartate semialdehyde / cacodylate / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / CYSTEINE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae Rd (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Blanco, J. / Moore, R.A. / Viola, R.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: The role of substrate-binding groups in the mechanism of aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase.
著者: Blanco, J. / Moore, R.A. / Faehnle, C.R. / Coe, D.M. / Viola, R.E.
履歴
登録2003年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年12月13日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn_type.id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
B: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
C: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
D: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,50215
ポリマ－162,2394
非ポリマー3,26311
水14,394799
1
A: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
D: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1228
ポリマ－81,1192
非ポリマー2,0036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9460 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26580 Å2
手法PISA
2
B: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
C: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3797
ポリマ－81,1192
非ポリマー1,2605
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9180 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.929, 76.579, 134.097
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / ASA dehydrogenase / ASADH


分子量: 40559.691 Da / 分子数: 4 / 変異: H277N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae Rd (インフルエンザ菌)
生物種: Haemophilus influenzae / 株: KW20 / 遺伝子: asd / プラスミド: PET43 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P44801, aspartate-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 799 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 24% PEG 3350, 0.2M Ammonium acetate, 100 mM cacodylate, pH 6.5, 2 mM NADP, 2 mM S-methyl cysteine sulfoxide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月18日
放射モノクロメーター: Si220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→50 Å / Num. obs: 99660 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.92→1.99 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 10047 / Rsym value: 0.225 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NWC

1nwc


解像度: 1.92→44.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 9603 10 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.184 112163 --
obs0.184 96248 85.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.5703 Å2 / ksol: 0.384788 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å20 Å2-0.67 Å2
2---0.86 Å20 Å2
3----1.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→44.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11281 0 192 799 12272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
LS精密化 シェル解像度: 1.92→2.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 1496 10 %
Rwork0.234 13455 -
obs-13455 80.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NADP.PARAMNADP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CAC.PARAMCAC.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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