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- PDB-1bpi: THE STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR AT 125K: DEF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bpi
タイトルTHE STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR AT 125K: DEFINITION OF CARBOXYL-TERMINAL RESIDUES GLYCINE-57 AND ALANINE-58
要素BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
キーワードPROTEINASE INHIBITOR (TRYPSIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serine protease inhibitor complex / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / calcium ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Parkin, S. / Rupp, B. / Hope, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of bovine pancreatic trypsin inhibitor at 125 K definition of carboxyl-terminal residues Gly57 and Ala58.
著者: Parkin, S. / Rupp, B. / Hope, H.
履歴
登録1995年2月18日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6232
ポリマ－6,5281
非ポリマー951
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.390, 22.581, 28.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: SIDE CHAINS OF RESIDUES GLU 7 AND ARG 53 WERE FOUND TO OCCUPY TWO MAJOR SITES. THESE ARE DENOTED BY THE ALTERNATE SITE INDICATORS *A* AND *B*.

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要素

#1: タンパク質 BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細INITIAL MODEL DERIVED FROM THE COORDINATE SET OF PDB ENTRY 5PTI. PRIOR TO REFINEMENT THE MODEL WAS ...INITIAL MODEL DERIVED FROM THE COORDINATE SET OF PDB ENTRY 5PTI. PRIOR TO REFINEMENT THE MODEL WAS MODIFIED AS FOLLOWS: (I) DISORDER WAS REMOVED, MAJOR CONFORMATIONS INCLUDED AT FULL OCCUPANCY. (II) HYDROGEN ATOMS REMOVED. (III) ISOTROPIC THERMAL PARAMETERS HALVED, CONVERTED TO *U* FORMAT AND ROUNDED TO THE NEAREST 0.01 ANGSTROM SQUARED. (IV) AMINO ACID GEOMETRIES RESTRAINED ACCORDING TO ENGH AND HUBER (1991), ACTA CRYST. A47 PP.392-400.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化
*PLUS
pH: 10 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mg/mlprotein1drop
20.5 MK-Na phosphate1drop
30.5 MK-Na phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1984年6月1日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 20781 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / Num. measured all: 28980

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SIEMENSXDISKデータ収集
SHELXL-93モデル構築
SHELXL-93精密化
XFITデータ削減
SIEMENSXDISKデータ削減
SHELXL-93位相決定
精密化解像度: 1.09→10 Å / σ(F): 0
詳細: RESIDUES GLU 7 AND ARG 53 WERE MODELED IN TWO CONFORMATIONS. 145.6 WATER MOLECULES OVER 167 SITES WERE MODELED. 123 ARE AT FULL OCCUPANCY, 39 ARE AT HALF OCCUPANCY AND THE REMAINDER HAVE ...詳細: RESIDUES GLU 7 AND ARG 53 WERE MODELED IN TWO CONFORMATIONS. 145.6 WATER MOLECULES OVER 167 SITES WERE MODELED. 123 ARE AT FULL OCCUPANCY, 39 ARE AT HALF OCCUPANCY AND THE REMAINDER HAVE OCCUPANCIES DETERMINED BY THE DISORDER AT RESIDUES GLU 7 AND ARG 53. THE PHOSPHATE WAS MODELED IN TWO CONFORMATIONS. RESTRAINED ANISOTROPIC THERMAL PARAMETERS WERE REFINED. THE COORDINATES IN THIS ENTRY ARE THOSE OF THE ISOTROPIC MODEL. R VALUES FOR THE ISOTROPIC AND ANISOTROPIC MODELS WERE 0.187 AND 0.161 FOR ALL DATA. FREE R VALUES FOR BOTH MODELS WERE INSIGNIFICANTLY DIFFERENT. PROTEIN GEOMETRY FOR MAJOR AND MINOR CONFORMATIONS OF GLU 7 AND ASP 53 WAS CHECKED WITH THE PROCHECK PROGRAM (LASKOWSKI, MACARTHUR, MOSS, THORNTON (1993) J. APPL. CRYST. 26, 283 - 291). THE OMEGA TORSION ANGLE OF ARG 1 SHOWS A MARKED DEVIATION FROM PLANARITY. ELECTRON DENSITY MAPS CLEARLY SUPPORT THIS DISTORTION.
Rfactor反射数
obs0.187 20740
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数460 0 11 166 637
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.187 / Rfactor obs: 0.146 / Rfactor Rfree: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg3.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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