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- PDB-1bml: COMPLEX OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN PLASMIN AND STREPTOKINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bml
タイトルCOMPLEX OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN PLASMIN AND STREPTOKINASE
要素
  • PLASMIN
  • STREPTOKINASE
キーワードBLOOD CLOTTING / HUMAN PLASMIN / STREPTOKINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / Signaling by PDGF / mononuclear cell migration / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein antigen binding / Dissolution of Fibrin Clot / myoblast differentiation / labyrinthine layer blood vessel development / biological process involved in interaction with symbiont / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / protein processing / kinase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / : / protease binding / endopeptidase activity / blood microparticle / signaling receptor binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #150 / Ubiquitin-like (UB roll) - #180 / Streptokinase / Staphylokinase / Staphylokinase/Streptokinase superfamily / Staphylokinase/Streptokinase family / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. ...Ubiquitin-like (UB roll) - #150 / Ubiquitin-like (UB roll) - #180 / Streptokinase / Staphylokinase / Staphylokinase/Streptokinase superfamily / Staphylokinase/Streptokinase family / Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen / Streptokinase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus dysgalactiae subsp. equisimilis (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang, X. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human plasmin complexed with streptokinase.
著者: Wang, X. / Lin, X. / Loy, J.A. / Tang, J. / Zhang, X.C.
履歴
登録1999年5月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMIN
B: PLASMIN
C: STREPTOKINASE
D: STREPTOKINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,9574
ポリマ－136,9574
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: PLASMIN
D: STREPTOKINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4782
ポリマ－68,4782
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area26030 Å2
手法PISA
3
A: PLASMIN
C: STREPTOKINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4782
ポリマ－68,4782
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area26010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.030, 125.050, 86.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999983, 0.005749, -0.000648), (-0.005418, -0.969859, -0.243605), (-0.002029, -0.243598, 0.969874)66.09162, 162.42328, 20.10509
2given(-0.999965, 0.005811, 0.005953), (-0.007125, -0.9676, -0.252386), (0.004294, -0.25242, 0.967608)65.82504, 162.15196, 20.4755

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要素

#1: タンパク質 PLASMIN


分子量: 27319.402 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: S741A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: タンパク質 STREPTOKINASE


分子量: 41158.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Streptococcus dysgalactiae subsp. equisimilis (バクテリア)
生物種: Streptococcus dysgalactiae / 株: subsp. equisimilis / 参照: UniProt: P00779
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
140 mg/mlprotein1drop
21.0 Msodium citrate1reservoir
30.2 MHEPES1reservoir
41 mMmagnesium chloride1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45.4 Å / Num. obs: 33424 / % possible obs: 91.34 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 47.7 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 11.25
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 1.43 % / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Rsym value: 0.252 / % possible all: 80.27
反射
*PLUS
% possible obs: 91.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80.3 % / Rmerge(I) obs: 0.252

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SAINTデータスケーリング
SAINTデータ削減
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.8精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 3328 9.12 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 33304 91.34 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8940 0 0 0 8940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.513
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.77
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 349 7.69 %
Rwork0.313 3323 -
obs--80.86 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.77
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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