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万見
- PDB-1bm7: HUMAN TRANSTHYRETIN (PREALBUMIN) COMPLEX WITH FLUFENAMIC ACID (2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bm7
タイトルHUMAN TRANSTHYRETIN (PREALBUMIN) COMPLEX WITH FLUFENAMIC ACID (2-[[3-(TRIFLUOROMETHYL)PHENYL]AMINO] BENZOIC ACID)
要素PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
キーワードSIGNALING PROTEIN / THYROXINE TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[[3-(TRIFLUOROMETHYL)PHENYL]AMINO] BENZOIC ACID / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Klabunde, T. / Kelly, J.W. / Sacchettini, J.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Inhibiting transthyretin conformational changes that lead to amyloid fibril formation.
著者: Peterson, S.A. / Klabunde, T. / Lashuel, H.A. / Purkey, H. / Sacchettini, J.C. / Kelly, J.W.
履歴
登録1998年7月29日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1174
ポリマ－27,5552
非ポリマー5622
水97354
1
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2348
ポリマ－55,1094
非ポリマー1,1254
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.180, 85.320, 64.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

FLF

21B-502-

FLF

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98541, 0.170164, 0.003243), (0.170147, 0.985406, -0.004947), (-0.004037, -0.004324, -0.999983)
ベクター: 35.4085, -2.9944, 32.2167)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRANSTHYRETIN) / PREALBUMIN


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-FLF / 2-[[3-(TRIFLUOROMETHYL)PHENYL]AMINO] BENZOIC ACID / FLUFENAMIC ACID / フルフェナム酸


分子量: 281.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H10F3NO2 / コメント: 抗炎症剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.88 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
2100 mM1dropKCl
3100 mMphosphate1drop
41 Mammonium sulfate1drop
52 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 16664 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 6.3 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.285 / Rsym value: 28.5 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 86716
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
詳細: THE STRUCTURE CONTAINS THE FLUFENAMIC ACID MOLECULES THAT BIND IN TWO OVERLAPPING BINDING MODES IN EACH OF TWO INDEPENDENT BINDING SITES OF THE TETRAMER. SINCE THE BINDING IS ALONG THE 2-FOLD ...詳細: THE STRUCTURE CONTAINS THE FLUFENAMIC ACID MOLECULES THAT BIND IN TWO OVERLAPPING BINDING MODES IN EACH OF TWO INDEPENDENT BINDING SITES OF THE TETRAMER. SINCE THE BINDING IS ALONG THE 2-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS, AN OCCUPANCY OF 0.25 CORRESPONDS TO SATURATION OF EACH OF THE BINDING SITES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1528 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 15239 92.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1762 0 80 54 1896
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.037
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev position: 0.1122 Å / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2→2.03 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor%反射
Rfree0.248 10 %
Rwork0.266 -
obs-85.75 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2FLU_MOPAC.PARFLU_MOPAC.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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