[日本語] English
万見
- PDB-1bkr: CALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN AT 1.1 ANG... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bkr
タイトルCALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN AT 1.1 ANGSTROM RESOLUTION
要素SPECTRIN BETA CHAIN
キーワードACTIN-BINDING / FILAMENTOUS ACTIN-BINDING DOMAIN / CYTOSKELETON (細胞骨格)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of SMAD protein signal transduction / membrane assembly / central nervous system formation / cuticular plate / スペクトリン / spectrin-associated cytoskeleton / plasma membrane organization / Golgi to plasma membrane protein transport / actin filament capping / M band ...regulation of SMAD protein signal transduction / membrane assembly / central nervous system formation / cuticular plate / スペクトリン / spectrin-associated cytoskeleton / plasma membrane organization / Golgi to plasma membrane protein transport / actin filament capping / M band / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / ankyrin binding / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOU GTPase cycle / mitotic cytokinesis / axolemma / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of interleukin-2 production / NCAM signaling for neurite out-growth / central nervous system development / cell projection / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phospholipid binding / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / GTPase binding / 細胞結合 / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / postsynaptic density / calmodulin binding / cadherin binding / glutamatergic synapse / 核小体 / RNA binding / extracellular exosome / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Pleckstrin homology domain, spectrin-type / Pleckstrin homology domain 9 / Pleckstrin homology domain / Spectrin, beta subunit / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin beta chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Djinovic Carugo, K. / Banuelos, S. / Saraste, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structural comparisons of calponin homology domains: implications for actin binding.
著者: Banuelos, S. / Saraste, M. / Carugo, K.D.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Calponin Homology Domain
著者: Carugo, K.D. / Banuelos, S. / Saraste, M.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The Structure of an Actin-Crosslinking Domain from Human Fimbrin
著者: Goldsmith, S.C. / Pokala, N. / Shen, W. / Fedorov, A.A. / Matsudaira, P. / Almo, S.C.
履歴
登録1998年7月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SPECTRIN BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7151
ポリマ－12,7151
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.650, 53.953, 32.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細SPECTRIN IS A HETEROTETRAMER CONSISTING OF 2 ALPHA AND 2 BETA CHAINS. CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN IS AT THE N-TERMINAL PART OF THE BETA CHAIN.

-
要素

#1: タンパク質 SPECTRIN BETA CHAIN / CALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN


分子量: 12715.499 Da / 分子数: 1 / 断片: F-ACTIN BINDING DOMAIN RESIDUES 173 - 281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: NON-ERYTHROCYTE / 細胞内の位置: CYTOSKELETAL PROTEIN細胞骨格 / プラスミド: PBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q01082
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化pH: 6.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.2 M SODIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.6 PEG8K 30% (W/V)
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Djinovic, C., (1997) Nat. Struct. Biol., 4, 175.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlCH domain1drop
220 mMsodium phosphate1drop
325 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
51 mM1dropNaN3
60.1 Msodium cacodylate1reservoir
70.2 Msodium acetate1reservoir
830 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8883
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→55 Å / Num. obs: 42236 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.1→1.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.419 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 199306

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELX精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.1→10 Å / Num. parameters: 9858 / Num. restraintsaints: 11588 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) FROM 0.225 TO 0.187. ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR (FROM LUZZATTI PLOT): 0.05 (ASSUMING PERFECT DATA).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 3092 7 %RANDOM
obs0.141 -99.2 %-
all-42149 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1081.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数887 0 0 208 1095
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.071
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.137
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.135
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.141
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る