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- PDB-1bjn: STRUCTURE OF PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bjn
タイトルSTRUCTURE OF PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / L-SERINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine biosynthetic process via diaminopimelate and N-succinyl-2-amino-6-ketopimelate / phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / L-serine metabolic process / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoserine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hester, G. / Moser, M. / Jansonius, J.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of phosphoserine aminotransferase from Escherichia coli at 2.3 A resolution: comparison of the unligated enzyme and a complex with alpha-methyl-l-glutamate.
著者: Hester, G. / Stark, W. / Moser, M. / Kallen, J. / Markovic-Housley, Z. / Jansonius, J.N.
履歴
登録1998年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE
B: PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8742
ポリマ－79,8742
非ポリマー00
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area27670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.740, 94.740, 133.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.45112, -0.73331, 0.50868), (-0.72837, -0.63188, -0.26495), (0.51572, -0.25098, -0.81917)
ベクター: 26.32915, 123.96355, 102.31523)

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE / PSAT


分子量: 39937.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ONE COFACTOR, PYRIDOXAL PHOSPHATE (VITAMIN B6), IS PRESENT PER CHAIN
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: SERC / 参照: UniProt: P23721, phosphoserine transaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 4-7 DEGREES CELSIUS BY HANGING DROP METHOD, USING PEG4000 AS A PRECIPITATING AGENT, BUFFERED WITH SODIUM ACETATE TO PH 7.2 IN THE DROP AND PH 5.6 IN THE RESERVOIR. ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT 4-7 DEGREES CELSIUS BY HANGING DROP METHOD, USING PEG4000 AS A PRECIPITATING AGENT, BUFFERED WITH SODIUM ACETATE TO PH 7.2 IN THE DROP AND PH 5.6 IN THE RESERVOIR. THE PH-GRADIENT WAS ESSENTIAL FOR THE CRYSTALLIZATION., vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K
PH範囲: 5.6-7.2
結晶化
*PLUS
温度: 4-7 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: pH7.2 in the drop and pH5.6 in the reservoir
溶液の組成
*PLUS
ID一般名Crystal-IDSol-ID
1PEG40001reservoir
2sodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-20 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32.5 Å / Num. obs: 38831 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.083

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→32.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ATOMIC OCCUPANCIES OF RESIDUES WITH ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE REFINED DURING EACH REFINEMENT ROUND. IN THE LAST REFINEMENT ROUND THE OCCUPANCIES WERE FIXED, ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ATOMIC OCCUPANCIES OF RESIDUES WITH ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE REFINED DURING EACH REFINEMENT ROUND. IN THE LAST REFINEMENT ROUND THE OCCUPANCIES WERE FIXED, RESULTING IN A TOTAL SUMMED OCCUPANCY FOR EACH RESIDUE OF 1.0.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 1945 5 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.175 38831 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-32.5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5609 0 30 241 5880
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.16
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.851.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.912
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.652
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.632.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 2.65 Å2 / Rms dev position: 0.54 Å / Weight Biso : 2.5 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 129 5 %
Rwork0.285 2444 -
obs--99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PLP.PAR_OPLP.TOP_O
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.175 / Rfactor obs: 0.172
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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