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万見
- PDB-1bj4: RECOMBINANT SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE (HUMAN) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bj4
タイトルRECOMBINANT SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE (HUMAN)
要素Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
キーワードTRANSFERASE / METABOLIC ROLE / PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines ...cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / serine binding / Metabolism of folate and pterines / L-serine catabolic process / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / cobalt ion binding / folic acid metabolic process / small molecule binding / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / negative regulation of translation / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Renwick, S.B. / Snell, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The crystal structure of human cytosolic serine hydroxymethyltransferase: a target for cancer chemotherapy
著者: Renwick, S.B. / Snell, K. / Baumann, U.
履歴
登録1998年7月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 2.02023年2月8日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_xplor_file / refine / refine_hist / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF / _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine_hist.cycle_id / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.percent_possible_all / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9712
ポリマ－51,7241
非ポリマー2471
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)154.400, 154.400, 235.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic / SHMT / Glycine hydroxymethyltransferase / Serine methylase


分子量: 51723.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BREAST / 遺伝子: SHMT1 / プラスミド: PET-14B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): GLYC_HUMAN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P34896, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 85 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 2 M SODIUM ACETATE, PH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Renwick, S.B., (1998) Acta Cryst., D54, 1030.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122-27 mg/mlprotein1drop
21.0 Msodium acetate1reservoir
30.1 Mimidazole1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9995
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→40 Å / Num. obs: 49366 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.65→2.68 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.491 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 500988
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 25.9 % / Rmerge(I) obs: 0.659

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
MLPHARE位相決定
CCP4モデル構築
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.65→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 100000000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2760 5.5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 48595 96.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 61.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5 Å21.5 Å20 Å2
2---5 Å20 Å2
3---30 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.65→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3616 0 15 97 3728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.661.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.68 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.468 48 5.6 %
Rwork0.4472 1207 -
obs--96 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.5 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 61.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.42
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it62.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.468 / % reflection Rfree: 5.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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