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万見
- PDB-1bhg: HUMAN BETA-GLUCURONIDASE AT 2.6 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bhg
タイトルHUMAN BETA-GLUCURONIDASE AT 2.6 A RESOLUTION
要素BETA-GLUCURONIDASE
キーワードGLYCOSIDASE / LYSOSOMAL ENZYME / ACID HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MPS VII - Sly syndrome (Hyaluronan metabolism) / chondroitin sulfate proteoglycan catabolic process / glycosaminoglycan catabolic process / Hyaluronan degradation / beta-glucuronidase / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / HS-GAG degradation / beta-glucuronidase activity / hyaluronan catabolic process / lysosomal lumen ...MPS VII - Sly syndrome (Hyaluronan metabolism) / chondroitin sulfate proteoglycan catabolic process / glycosaminoglycan catabolic process / Hyaluronan degradation / beta-glucuronidase / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / HS-GAG degradation / beta-glucuronidase activity / hyaluronan catabolic process / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / carbohydrate binding / ficolin-1-rich granule lumen / carbohydrate metabolic process / protein domain specific binding / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Glycoside hydrolase, family 2, immunoglobulin-like beta-sandwich ...Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Glycoside hydrolase, family 2, immunoglobulin-like beta-sandwich / Glycosyl hydrolases family 2 / Beta-Galactosidase/glucuronidase domain superfamily / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-glucuronidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Jain, S. / Drendel, W.B.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structure of human beta-glucuronidase reveals candidate lysosomal targeting and active-site motifs.
著者: Jain, S. / Drendel, W.B. / Chen, Z.W. / Mathews, F.S. / Sly, W.S. / Grubb, J.H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of Human Beta-Glucuronidase
著者: Drendel, W.B. / Grubb, J.H. / Sly, W.S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Jain, S.
履歴
登録1996年3月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-GLUCURONIDASE
B: BETA-GLUCURONIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,6454
ポリマ－141,5262
非ポリマー3,1192
水00
1
A: BETA-GLUCURONIDASE
B: BETA-GLUCURONIDASE
ヘテロ分子

A: BETA-GLUCURONIDASE
B: BETA-GLUCURONIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,2898
ポリマ－283,0514
非ポリマー6,2384
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
Buried area28040 Å2
ΔGint32 kcal/mol
Surface area85150 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.100, 124.400, 134.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 BETA-GLUCURONIDASE / GUS GENE PRODUCT


分子量: 70762.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LYSOSOMAL ENZYME / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: MOUSE L-CELL LINE / 遺伝子: HUMAN PLACENTAL GUS GENE CDNA / 器官: PLACENTA / Organelle: LYSOSOME / プラスミド: PMSXND / 遺伝子 (発現宿主): HUMAN PLACENTAL GUS GENE CDNA / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P08236, beta-glucuronidase
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1559.386 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6[DManpa1-2DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f3-g1_f6-h1_h2-i1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.1 mg/mlprotein1drop
215 %MPD1drop
35 mMTris-HCl1drop
40.01 %(w/v)sodium azide1drop
530 %MPD1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年2月10日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 46839 / % possible obs: 93.23 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.71 % / Rmerge(I) obs: 0.0779
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR精密化
XENGEN(ANDERSONデータ削減
HOWARDデータ削減
NIELSENデータ削減
XUONG)データ削減
精密化解像度: 2.53→7 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.31 -
Rwork0.231 -
obs0.231 44237
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9980 0 210 0 10190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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