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- PDB-1bf5: TYROSINE PHOSPHORYLATED STAT-1/DNA COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bf5
タイトルTYROSINE PHOSPHORYLATED STAT-1/DNA COMPLEX
要素
  • DNA (5'-D(*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*G P*C)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*T P*G)-3')
  • SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 1-ALPHA/BETA
キーワードGENE REGULATION/DNA / COMPLEX (SH2 DOMAIN-DNA) / SH2 DOMAIN / TRANSCRIPTION FACTOR / GENE REGULATION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding ...metanephric mesenchymal cell differentiation / negative regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation by virus of viral protein levels in host cell / renal tubule development / ISGF3 complex / response to interferon-beta / metanephric mesenchymal cell proliferation involved in metanephros development / interleukin-27-mediated signaling pathway / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / CCR5 chemokine receptor binding / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / blood circulation / Interleukin-35 Signalling / Interleukin-27 signaling / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / macrophage derived foam cell differentiation / histone acetyltransferase binding / Interleukin-20 family signaling / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / response to type II interferon / ubiquitin-like protein ligase binding / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / negative regulation of endothelial cell proliferation / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to organic cyclic compound / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to interferon-beta / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of interferon-alpha production / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / response to mechanical stimulus / Growth hormone receptor signaling / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of defense response to virus by host / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Downstream signal transduction / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / transcription corepressor binding / positive regulation of erythrocyte differentiation / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / protein phosphatase 2A binding / response to cytokine / promoter-specific chromatin binding / nuclear receptor binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / PKR-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Signaling by SCF-KIT / ISG15 antiviral mechanism / response to peptide hormone / defense response / transcription coactivator binding / cellular response to type II interferon / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / Regulation of RUNX2 expression and activity / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cell population proliferation / histone binding / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to xenobiotic stimulus / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / axon / dendrite / chromatin / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / : / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction ...Signal transducer and activation of transcription 1, TAZ2 binding domain, C-terminal / STAT1, SH2 domain / STAT1, C-terminal domain superfamily / STAT1 TAZ2 binding domain / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding domain / : / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / STAT protein, all-alpha domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / p53-like transcription factor, DNA-binding / EF-hand / Recoverin; domain 1 / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Signal transducer and activator of transcription 1-alpha/beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kuriyan, J. / Zhao, Y. / Chen, X. / Vinkemeier, U. / Jeruzalmi, D. / Darnell Jr., J.E.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a tyrosine phosphorylated STAT-1 dimer bound to DNA.
著者: Chen, X. / Vinkemeier, U. / Zhao, Y. / Jeruzalmi, D. / Darnell Jr., J.E. / Kuriyan, J.
履歴
登録1998年5月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月19日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_assembly ...database_PDB_caveat / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_oper_list.vector[2] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.42018年3月7日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 1.52022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*G P*C)-3')
C: DNA (5'-D(*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*T P*G)-3')
A: SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 1-ALPHA/BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,6883
ポリマ－77,6883
非ポリマー00
水00
1
A: SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 1-ALPHA/BETA

B: DNA (5'-D(*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*G P*C)-3')
C: DNA (5'-D(*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*T P*G)-3')
A: SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 1-ALPHA/BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,3464
ポリマ－144,3464
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)76.600, 148.200, 181.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
詳細A CRYSTALLOGRAPHIC 2-FOLD AXIS PASSES THROUGH THE CENTER OF THE DNA DUPLEX. THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS HALF OF THE DUPLEX, AND THUS THE OPERATION OF THE TWO-FOLD AXIS RESULTS IN A NET 1.0 OCCUPANCY WITHIN THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*CP*AP*GP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*GP*TP*AP*AP*AP*TP*G P*C)-3')


分子量: 5475.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*CP*AP*TP*TP*TP*AP*CP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*CP*T P*G)-3')


分子量: 5555.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: タンパク質 SIGNAL TRANSDUCER AND ACTIVATOR OF TRANSCRIPTION 1-ALPHA/BETA / TRANSCRIPTION FACTOR ISGF-3 COMPONENTS P91/P84 / STAT-1


分子量: 66657.312 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 136-710 / Mutation: PHOSPHORYLATED TYR 701 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42224

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.00K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1WATER11
2NA ACETATE11
3KCL11
4MGCL211
5NAN311
6PEG 40011
7WATER12
8PEG 40012
9NAN312
10MGCL212
11KCL12
12NA ACETATE12
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.12 mMprotein1drop
2100 mMsodium acetate1reservoirpH5.0
3100 mM1reservoirKCl
420 mM1reservoirMgCl2
53 %PEG4001reservoir
60.01 %1reservoirNaN3
71
81
91
101
111
121

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1
検出器検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 23301 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.198
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 261200
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3 Å / % possible obs: 72.1 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Mean I/σ(I) obs: 4.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 2041 10 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 20526 89.8 %-
all-20526 --
原子変位パラメータBiso mean: 17.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.462 Å20 Å20 Å2
2--6.882 Å20 Å2
3----10.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4385 732 0 0 5117
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.29
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 2.289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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