[日本語] English
- PDB-1bcm: BACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE CORE DOMAIN WITH 2 MONOMERS PER ASYM... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bcm
タイトルBACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE CORE DOMAIN WITH 2 MONOMERS PER ASYMMETRIC UNIT
要素BACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE
キーワードTRANSPOSASE / POLYNUCLEOTIDYL TRANSFERASE / DNA BINDING / ENDONUCLEASE / INTEGRASE
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; リン酸エステル結合を形成 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / latency-replication decision / double-stranded DNA endonuclease activity / transposase activity / DNA transposition / viral DNA genome replication / ligase activity / DNA integration / host cell cytoplasm ...合成酵素; リン酸エステル結合を形成 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / latency-replication decision / double-stranded DNA endonuclease activity / transposase activity / DNA transposition / viral DNA genome replication / ligase activity / DNA integration / host cell cytoplasm / DNA replication / DNA repair / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transposase, Mu, C-terminal / Bacteriophage Mu, transposase / Mu DNA binding, I gamma subdomain / Bacteriophage Mu transposase / Mu DNA binding, I gamma subdomain / Mu-type HTH domain / Mu DNA-binding domain / Mu-type HTH domain profile. / Transposase, Mu, C-terminal / Transposase-like, Mu, C-terminal ...Transposase, Mu, C-terminal / Bacteriophage Mu, transposase / Mu DNA binding, I gamma subdomain / Bacteriophage Mu transposase / Mu DNA binding, I gamma subdomain / Mu-type HTH domain / Mu DNA-binding domain / Mu-type HTH domain profile. / Transposase, Mu, C-terminal / Transposase-like, Mu, C-terminal / Mu transposase, C-terminal / Putative DNA-binding domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Homeobox-like domain superfamily / SH3 type barrels. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage Mu (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rice, P.A. / Mizuuchi, K.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 1995
タイトル: Structure of the bacteriophage Mu transposase core: a common structural motif for DNA transposition and retroviral integration.
著者: Rice, P. / Mizuuchi, K.
履歴
登録1995年5月26日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE
B: BACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7762
ポリマ-73,7762
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)172.200, 52.200, 101.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.6177, -0.0594, -0.7841), (-0.0103, -0.9964, 0.0836), (-0.7863, 0.0598, 0.6149)
ベクター: 66.5149, 18.365, 31.8693)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 258 .. B 560 A 258 .. A 560 0.593 THIS REPRESENTS A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS.

-
要素

#1: タンパク質 BACTERIOPHAGE MU TRANSPOSASE / MUA DOMAIN II


分子量: 36888.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage Mu (ファージ)
: Mu-like viruses / : WILD TYPE / 遺伝子: MUA (AMINO ACIDS 248 - 574) / プラスミド: PMK602 / 遺伝子 (発現宿主): MUA (AMINO ACIDS 248 - 574) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 / 参照: UniProt: P07636

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.95 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113-16 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 M1reservoirLi2SO4
375 mMNa3 citrate1reservoir
42-15 mMDTT1reservoir
516 mg/mlprotain1drop

-
データ収集

放射光源波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年8月27日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 21089 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.095
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.095

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1
詳細: RESIDUES ARG A 355 AND ARG B 355 LIE IN A DISALLOWED REGION OF A RAMACHANDRAN PLOT. THIS WAS CONFIRMED IN THE C 2 2 21 STRUCTURE BY SIMULATED ANNEALING OMIT MAP.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 -5 %
Rwork0.214 --
obs0.214 18179 93 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5815 0 0 0 5815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.321
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.92 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る