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万見
- PDB-1ba5: DNA-BINDING DOMAIN OF HUMAN TELOMERIC PROTEIN, HTRF1, NMR, 18 STR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ba5
タイトルDNA-BINDING DOMAIN OF HUMAN TELOMERIC PROTEIN, HTRF1, NMR, 18 STRUCTURES
要素HTRF1
キーワードDNA-BINDING DOMAIN / MYB REPEATS / TELOMERES / TRF
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / ankyrin repeat binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / fibrillar center / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / Homeodomain-like ...: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / Homeodomain-like / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomeric repeat-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Nishikawa, T. / Nagadoi, A. / Yoshimura, S. / Aimoto, S. / Nishimura, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Solution structure of the DNA-binding domain of human telomeric protein, hTRF1.
著者: Nishikawa, T. / Nagadoi, A. / Yoshimura, S. / Aimoto, S. / Nishimura, Y.
履歴
登録1998年4月22日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HTRF1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6691
ポリマ－6,6691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 60LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 HTRF1 / TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 1


分子量: 6668.805 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / 参照: UniProt: P54274

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111COSY
121TOCSY
131NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURES OF HTRF1 DNA-BINDING DOMAIN WERE DETERMINED BY 2D PROTON NMR SPECTROSCOPY.

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試料調製

詳細内容: H2O
試料状態イオン強度: 100 mM PHOSPHATE POTASSIU / pH: 6.8 / 圧: 1 ATMOSPHERE / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMX2 500BrukerAMX2 5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002

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解析

ソフトウェア名称: AMBER / 分類: 精密化
NMR software
名称開発者分類
EMBOSSNAKAI,KIDERA,NAKAMURA精密化
EMBOSS構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE CALCULATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS WILL BE GIVEN IN THE REFERENCES CITED ABOVE. THE STRUCTURES WERE CONSTRUCTED ON THE BASIS OF 546 INTERPROTON DISTANCE ...詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE CALCULATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS WILL BE GIVEN IN THE REFERENCES CITED ABOVE. THE STRUCTURES WERE CONSTRUCTED ON THE BASIS OF 546 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM NOES AND 27 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS. THE METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURES IS THE SIMULATED-ANNEALING PROTOCOL IN FOUR-DIMENSIONAL SPACE IMPLEMENTED IN THE EMBOSS PROGRAM [T.NAKAI, A.KIDERA AND H.NAKAMURA, J.BIOMOL.NMR,3,19-40(1993)]. THE STRUCTURES WERE REFINED BY THE RESTRAINED ENERGY MINIMIZATION USING AMBER ALL-ATOM FORCE FIELD.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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