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- PDB-4nj8: Crystal structure of the human ANKS3 SAM Domain L52A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nj8
タイトルCrystal structure of the human ANKS3 SAM Domain L52A mutant
要素Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SAM domain / protein-protein interaction domain / polymerization domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cilium / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transcription Factor, Ets-1 / Ankyrin repeats (many copies) / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. ...: / Transcription Factor, Ets-1 / Ankyrin repeats (many copies) / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Leettola, C.N. / Cascio, D. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: Characterization of the SAM domain of the PKD-related protein ANKS6 and its interaction with ANKS3.
著者: Leettola, C.N. / Knight, M.J. / Cascio, D. / Hoffman, S. / Bowie, J.U.
履歴
登録2013年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3
B: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9842
ポリマ－15,9842
非ポリマー00
水90150
1
A: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9921
ポリマ－7,9921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9921
ポリマ－7,9921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.890, 71.890, 33.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 3


分子量: 7992.149 Da / 分子数: 2 / 断片: SAM Domain, UNP residues 421- 490 / 変異: L52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANKS3, KIAA1977 / プラスミド: pHis-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q6ZW76
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 15% PEG-8000, 100mM sodium/potassium phosphate, 0.3M sodium chloride, pH 6.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. obs: 22798 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.15 % / Biso Wilson estimate: 35.344 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 20.11
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.640.7775.4246311640199.3
1.64-1.690.5967.1248101607197.9
1.69-1.730.448.862437815891100
1.73-1.790.33910.35235171562198.5
1.79-1.850.2413.04221791508199.8
1.85-1.910.19715.7226721410199
1.91-1.980.15618.55218961411199.2
1.98-2.060.11821.072073713421100
2.06-2.160.10323.04190651294199.4
2.16-2.260.09425.71184581229198.4
2.26-2.380.08527.821895811941100
2.38-2.530.08428.66172791112199.8
2.53-2.70.07729.79158971057199.9
2.7-2.920.07630.2214105979198.7
2.92-3.20.07432.28140369081100
3.2-3.580.07632.24125108411100
3.58-4.130.07331.349952718198.4
4.13-5.060.07332.989465624199.8
5.06-7.150.07632.367257495199.8
7.15-1000.10630.593669278196.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.32 Å71.89 Å
Translation5.32 Å71.89 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.4_1496精密化
PHASER2.5.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→71.89 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 21.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2177 2280 10 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.1995 22797 99.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.89 Å2 / Biso mean: 37.4836 Å2 / Biso min: 17.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→71.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1022 0 0 50 1072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.634 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 138 -
Rwork0.2582 --
obs-1379 99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.4956 Å / Origin y: 29.1551 Å / Origin z: -1.3195 Å
111213212223313233
T0.1561 Å2-0.0152 Å20.0169 Å2-0.1923 Å20.0438 Å2--0.1876 Å2
L1.9306 °21.7164 °21.8834 °2-3.2477 °22.2088 °2--4.0038 °2
S-0.0088 Å °-0.0134 Å °-0.1105 Å °-0.0375 Å °0.033 Å °0.0462 Å °0.163 Å °-0.2247 Å °-0.0197 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 68
2X-RAY DIFFRACTION1allB8 - 70
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 136

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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