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万見
- PDB-1b9c: Green Fluorescent Protein Mutant F99S, M153T and V163A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b9c
タイトルGreen Fluorescent Protein Mutant F99S, M153T and V163A
要素PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / FLUORESCENT PROTEIN / CHROMOPHORE / GREEN FLUORESCENT PROTEIN / LUMINESCENCE / F99S M153T V163A MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Battistutta, R. / Negro, A. / Zanotti, G.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2000
タイトル: Crystal structure and refolding properties of the mutant F99S/M153T/V163A of the green fluorescent protein.
著者: Battistutta, R. / Negro, A. / Zanotti, G.
#1: ジャーナル: Nat.Biotechnol. / 年: 1996
タイトル: The Molecular Structure of Green Fluorescent Protein
著者: Yang, F. / Moss, L.G. / Phillips Jr., G.N.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Aequorea Victoria Green Fluorescent Protein
著者: Ormo, M. / Cubitt, A.B. / Kallio, K. / Gross, L.A. / Tsien, R.Y. / Remington, S.J.
履歴
登録1999年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)
B: PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)
C: PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)
D: PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,9524
ポリマ－106,9524
非ポリマー00
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.480, 85.370, 140.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.756601, -0.042557, -0.65249), (-0.039778, -0.993036, 0.110893), (-0.652665, 0.109857, 0.74964)57.2579, 62.8255, 17.5084
2given(-0.98742, -0.014388, -0.157461), (0.009254, -0.999403, 0.033287), (-0.157846, 0.031411, 0.986964)27.3828, -0.238, 2.28

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (GREEN FLUORESCENT PROTEIN)


分子量: 26737.959 Da / 分子数: 4 / 変異: F99S, M153T, V163A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
解説: THE N-TERMINAL HIS-TAG HAS BEEN REMOVED / プラスミド: PRSETB (INVITROGEN) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FLUOROPHORE IS FORMED BY SER 65, TYR 66 AND GLY 67. THE CARBONYL CARBON OF TYR 66 IS BONDED TO ...THE FLUOROPHORE IS FORMED BY SER 65, TYR 66 AND GLY 67. THE CARBONYL CARBON OF TYR 66 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 67. THE CARBONYL OXYGEN IS DELETED. THE SIDE CHAIN OF TYR 66 IS DEHYDROGENATED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8.3
詳細: 22% PEG 4000, 50 MM HEPES PH 8.5, 50 MM MGCL2, 10 MM 2-MERCAPTOETHANOL, 23% MG/ ML PROTEINA, pH 8.3
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
322 %PEG40001reservoir
450 mMHEPES1reservoir
550 mM1reservoirMgCl2
610 mM2-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→30 Å / Num. obs: 36746 / % possible obs: 83.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.37→2.64 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 45
反射
*PLUS
Num. measured all: 165357
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 45 % / Num. unique obs: 5445

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8.5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GFL

1gfl


解像度: 2.4→30 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: APPLIED DATA CUTOFF: F(CALC)/F (OBS) < = 3.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 -7 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 33030 89.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7184 0 0 286 7470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.318
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.48
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.376
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.48
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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