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万見
- PDB-1b85: LIGNIN PEROXIDASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b85
タイトルLIGNIN PEROXIDASE
要素Ligninase H8
キーワードOXIDOREDUCTASE / LIGNIN DEGRADATION / HEME / RADICAL REACTION / ELECTRON TRANSFER / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / Glycoprotein / Hydrogen peroxide / Iron / Metal-binding / Peroxidase / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


lignin peroxidase / diarylpropane peroxidase activity / lignin catabolic process / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / cellular response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Fungal ligninase / Fungal ligninase, C-terminal / Fungal peroxidase extension region / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidase; domain 1 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site ...Fungal ligninase / Fungal ligninase, C-terminal / Fungal peroxidase extension region / Heme-binding peroxidase Ccp1-like / Peroxidase; domain 2 / Peroxidase, domain 2 / Peroxidase; domain 1 - #10 / Peroxidase; domain 1 / Peroxidases heam-ligand binding site / Peroxidase, active site / Peroxidases active site signature. / Plant heme peroxidase family profile. / Haem peroxidase / Peroxidase / Peroxidases proximal heme-ligand signature. / Haem peroxidase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Ligninase H8
類似検索 - 構成要素
生物種Phanerochaete chrysosporium (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Blodig, W. / Doyle, W.A. / Smith, A.T. / Piontek, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of pristine and oxidatively processed lignin peroxidase expressed in Escherichia coli and of the W171F variant that eliminates the redox active tryptophan 171. ...タイトル: Crystal structures of pristine and oxidatively processed lignin peroxidase expressed in Escherichia coli and of the W171F variant that eliminates the redox active tryptophan 171. Implications for the reaction mechanism.
著者: Blodig, W. / Smith, A.T. / Doyle, W.A. / Piontek, K.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Two substrate interaction sites in lignin peroxidase revealed by site-directed mutagenesis.
著者: Doyle, W.A. / Blodig, W. / Veitch, N.C. / Piontek, K. / Smith, A.T.
#2: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1996
タイトル: Expression of lignin peroxidase H8 in Escherichia coli: folding and activation of the recombinant enzyme with Ca2+ and haem.
著者: Doyle, W.A. / Smith, A.T.
履歴
登録1999年2月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ligninase H8
B: Ligninase H8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2778
ポリマ－74,8832
非ポリマー1,3936
水11,458636
1
A: Ligninase H8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1384
ポリマ－37,4421
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ligninase H8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1384
ポリマ－37,4421
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.400, 94.400, 230.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.24991, -0.96826, 0.005), (0.96827, 0.24991, -0.00037), (-0.00089, 0.00494, 0.99999)
ベクター: 36.04048, 9.05965, 58.76508)

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要素

#1: タンパク質 Ligninase H8 / EC 1.11.1.14 / Diarylpropane peroxidase / Lignin peroxidase


分子量: 37441.684 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE PROTEIN PLUS 7-RESIDUE PROSEQUENCE / 変異: W171F SUBSTITUTION / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HEME CONTAINING / 由来: (組換発現) Phanerochaete chrysosporium (菌類) / 株: BKM 1767 / 遺伝子: LIP H8, LPOA / プラスミド: PFLAG1-LIPP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P06181, lignin peroxidase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 636 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ALA 114, PROBABLY SEQUENCING ERROR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 4 / 詳細: pH 4.0
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 600011
2ORCINOL11
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium succinate1drop
317 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.8
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→12 Å / Num. obs: 62663 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 89.6
反射
*PLUS
最低解像度: 12 Å / Num. measured all: 392354
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B80

1b80


解像度: 1.85→12 Å / SU B: 2.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ANISOTROPIC SCALING (REFMAC) WAS USED TO ACCOUNT FOR CRYSTAL ANISOTROPICITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 -5 %RANDOM
Rwork0.142 ---
all-62658 --
obs-62658 91.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5210 0 92 636 5938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.273
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.493
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0230.3
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1540.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.170.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1380.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor33.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.142
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it21.61
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.25
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it32.27
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it33.49
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor obs: 0.164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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