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- PDB-1b3k: Plasminogen activator inhibitor-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b3k
タイトルPlasminogen activator inhibitor-1
要素PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1
キーワードBLOOD CLOTTING / SERPIN / PAI-1 / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peptidase inhibitor complex / positive regulation of coagulation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of smooth muscle cell migration / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of wound healing ...positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peptidase inhibitor complex / positive regulation of coagulation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of smooth muscle cell migration / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of plasminogen activation / regulation of signaling receptor activity / positive regulation of monocyte chemotaxis / Dissolution of Fibrin Clot / replicative senescence / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / ECM proteoglycans / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of cell migration / platelet alpha granule lumen / positive regulation of interleukin-8 production / serine-type endopeptidase inhibitor activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / Platelet degranulation / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / : / defense response to Gram-negative bacterium / angiogenesis / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen activator inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Sharp, A.M. / Stein, P.E. / Pannu, N.S. / Read, R.J.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The active conformation of plasminogen activator inhibitor 1, a target for drugs to control fibrinolysis and cell adhesion.
著者: Sharp, A.M. / Stein, P.E. / Pannu, N.S. / Carrell, R.W. / Berkenpas, M.B. / Ginsburg, D. / Lawrence, D.A. / Read, R.J.
履歴
登録1998年12月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1
B: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1
C: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1
D: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1284
ポリマ－171,1284
非ポリマー00
水00
1
A: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7821
ポリマ－42,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7821
ポリマ－42,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7821
ポリマ－42,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7821
ポリマ－42,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.472, 74.930, 103.691
Angle α, β, γ (deg.)90.97, 93.33, 115.94
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.902329, -0.412926, -0.123668), (0.104192, 0.487333, -0.866978), (0.418266, 0.769414, 0.482759)34.1904, -3.3229, -18.8686
2given(0.999999, 0.001296, 0.000126), (0.001296, -0.999999, 0.000609), (0.000127, -0.000609, -1)32.8111, -0.2263, -37.4223
3given(0.902629, 0.411423, 0.126463), (0.10062, -0.487366, 0.867381), (0.418494, -0.770198, -0.481308)68.6277, 32.1938, -23.3988
4given(0.904155, -0.408402, -0.125348), (0.101468, 0.490316, -0.865618), (0.41498, 0.769934, 0.484761)34.1206, -3.5258, -19.0349
5given(0.999998, 0.002146, 0.000361), (0.002146, -0.999997, 0.001106), (0.000363, -0.001105, -0.999999)32.8376, -0.1782, -37.4341
6given(0.907207, 0.401126, 0.126783), (0.096275, -0.491338, 0.865631), (0.40952, -0.773101, -0.484364)68.5868, 31.7011, -24.2302
7given(0.999999, 0.001185, -0.0003), (0.001185, -0.999999, 2.5E-5), (-0.0003, -2.5E-5, -1)32.8023, -0.248, -37.4544
8given(-0.085602, 0.980397, 0.102407), (0.128464, -0.135542, 0.988829), (0.988013, 0.143007, -0.108303)-20.7863, 80.9359, 67.553

-
要素

#1: タンパク質
PLASMINOGEN ACTIVATOR INHIBITOR-1 / PAI-1


分子量: 42782.023 Da / 分子数: 4 / 変異: N150H, K154T, Q319L, M354I / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ACTIVE FORM / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P05121

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.83 % / 解説: LATENT PAI-1 STRUCTURE BY E.GOLDSMITH
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: CRYSTALS WERE PRODUCED BY THE HANGING DROP METHOD EQUILIBRATING PURIFIED PROTEIN AT 5MG/ML IN 10 MM NA CACODYLATE, PH 6.8, O.25 M NACL, 1 MM EDTA AGAINST 27-32% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, 0. ...詳細: CRYSTALS WERE PRODUCED BY THE HANGING DROP METHOD EQUILIBRATING PURIFIED PROTEIN AT 5MG/ML IN 10 MM NA CACODYLATE, PH 6.8, O.25 M NACL, 1 MM EDTA AGAINST 27-32% SATURATED AMMONIUM SULPHATE, 0.25 M NA CL AND 10 MM CACODYLATE PH 6.8 AT ROOM TEMPERATURE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM CACODYLATE11
2NACL11
3EDTA11
4AMMONIUM SULPHATE12
5NACL12
6SODIUM CACODYLATE12
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
127-32 %satammonium sulfate1reservoir
20.25 M1reservoirNaCl
310 mMcacodylate1reservoir
41
51
61

-
データ収集

回折平均測定温度: 111 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年9月15日
放射モノクロメーター: QUARTZ / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→24.35 Å / Num. obs: 25373 / % possible obs: 70.7 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 2.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1016 / Net I/σ(I): 5.11
反射 シェル解像度: 2.99→3.16 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.3361 / Mean I/σ(I) obs: 1.03 / % possible all: 20.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 20.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-GENデータスケーリング
BIOMOLデータ削減
AMoRE位相決定
CNS0.3精密化
X-GENデータ削減
BIOMOLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: LATENT PAI-1

解像度: 2.99→24.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high rms absF: 1112462.94 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 2576 10.2 %THIN SHELLS
Rwork0.247 ---
all-25369 --
obs-25369 70.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å22.37 Å22.2 Å2
2---4.56 Å2-0.57 Å2
3---3.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.52 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.86 Å1.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→24.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11658 0 0 0 11658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION2300
22X-RAY DIFFRACTION2300
33X-RAY DIFFRACTION2300
44X-RAY DIFFRACTION2300
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 126 10.1 %
Rwork0.43 1127 -
obs--20.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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