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- PDB-1b18: PH AFFECTS GLU B13 SWITCHING AND SULFATE BINDING IN CUBIC INSULIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b18
タイトルPH AFFECTS GLU B13 SWITCHING AND SULFATE BINDING IN CUBIC INSULIN CRYSTALS (PH 5.53 COORDINATES)
要素
  • PROTEIN (INSULIN a chain)
  • PROTEIN (INSULIN b chain)
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / HORMONE / GLUCOSE CONCENTRATION DECREASE / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / lipid biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein secretion / hormone activity / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / positive regulation of cell migration / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Diao, J.S. / Caspar, D.L.D.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystallographic titration of cubic insulin crystals: pH affects GluB13 switching and sulfate binding.
著者: Diao, J.
#1: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1992
タイトル: Conformational Changes in Cubic Insulin Crystals in the Ph Range 7-11
著者: Gursky, O. / Badger, J. / Li, Y. / Caspar, D.L.
#2: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1992
タイトル: Monovalent Cation Binding in Cubic Insulin Crystals
著者: Gursky, O. / Li, Y. / Badger, J. / Caspar, D.L.
#3: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1992
タイトル: Flexibility in Crystalline Insulins
著者: Badger, J.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Structure of the Pig Insulin Dimer in the Cubic Crystal
著者: Badger, J. / Harris, M.R. / Reynolds, C.D. / Evans, A.C. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / North, A.C.T.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Water Structure in Cubic Insulin Crystals
著者: Badger, J. / Caspar, D.L.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Zinc-Free Cubic Pig Insulin: Crystallization and Structure Determination
著者: Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Lewitova, A. / Sabesan, M.
履歴
登録1998年11月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8843
ポリマ－5,7882
非ポリマー961
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area3470 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6519
ポリマ－17,3636
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6750 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INSULIN a chain)
B: PROTEIN (INSULIN b chain)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7676
ポリマ－11,5754
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area4670 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area5610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.717, 78.717, 78.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-133-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (INSULIN a chain)


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (INSULIN b chain)


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: RAXIS-II
結晶化pH: 5.53 / 詳細: pH 5.53
溶液の組成濃度: 2 / 名称: 1M SODIUM SULFATE SOLUTION AT PH 5.53 / 詳細: 3 / Volume: 1 Å3
結晶化
*PLUS
pH: 9.2 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.05 Msodium phosphate11
20.001 Msodium EDTA11pH11
318 mg/mlprotein11
40.15 Msodium phosphate12
50.001 Msodium EDTA12pH9.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→55 Å / Num. obs: 9061 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.79 % / Biso Wilson estimate: 20.05 Å2 / Rsym value: 0.094
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.8→10 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 771 10.1 %RANDOM
Rwork0.1835 ---
obs-7510 98.35 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数403 0 5 64 472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.14
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.89
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3359 46 9.16 %
Rwork0.2867 451 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3SO4.PARSO4.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.2173 / Rfactor Rwork: 0.1839
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.89
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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