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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b11 | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE COMPLEXED WITH TL-3-093 | ||||||
要素 | PROTEIN (Feline Immunodeficiency Virus PROTEASE) | ||||||
キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / FIV PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / タンパク質分解 / DNA binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / その他 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Gustchina, A. / Li, M. / Wlodawer, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proteins / 年: 2000 タイトル: Structural studies of FIV and HIV-1 proteases complexed with an efficient inhibitor of FIV protease 著者: Li, M. / Morris, G.M. / Lee, T. / Laco, G.S. / Wong, C.H. / Olson, A.J. / Elder, J.H. / Wlodawer, A. / Gustchina, A. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995 タイトル: Structural Studies of HIV and Fiv Proteases Complexed with an Efficient Inhibitor of Fiv Pr 著者: Wlodawer, A. / Gustchina, A. / Reshetnikova, L. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Hui, K. / Angleton, E. / Farmerie, W. / Goodenow, M. / Bhatt, D. / Zhang, L. / Dunn, B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1b11.cif.gz | 39.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1b11.ent.gz | 26.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1b11.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b1/1b11 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b1/1b11 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12842.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス) 属: Lentivirusレンチウイルス属 / 参照: UniProt: P16088, HIV-1 retropepsin | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-3TL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | THE INHIBITOR IS A C2 SYMMETRIC HIV PROTEASE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5 詳細: SAMPLE: 3.4MG/ML FIVPR IN 25MM IMIDAZOL BUFFER AT PH 7.0 WITH 1MM EDTA AND 10MM DTT. WELL SOLUTION: 1.6M AMMONIUM SULFATE IN SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.5 MIXING SAMPLE AND WELL SOLLUTION 1:1, pH 5.0 PH範囲: 4.5-7.0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 297 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MAC Science DIP-2020 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 9018 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 9.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / Rsym value: 0.692 / % possible all: 99.5 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 10 Å / Rmerge(I) obs: 0.083 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: その他 / 解像度: 1.9→10 Å / Num. parameters: 4117 / Num. restraintsaints: 3974 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY METHOD PF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1002 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.179 / Rfactor obs: 0.176 / Rfactor Rfree: 0.251 / Rfactor Rwork: 0.176 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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