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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b0h | ||||||
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タイトル | OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH LYSYL-NAPTHYLALANYL-LYSINE | ||||||
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![]() | PEPTIDE BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC PEPTIDE BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Davies, T.G. / Tame, J.R.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Relating structure to thermodynamics: the crystal structures and binding affinity of eight OppA-peptide complexes. 著者: Davies, T.G. / Hubbard, R.E. / Tame, J.R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 124.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 95.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 375.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 381.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58878.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 473.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 | ||
#3: 化合物 | ChemComp-U1 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→15 Å / Num. obs: 47086 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 5.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.185 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 98.7 |
反射 | *PLUS % possible obs: 98.9 % / Num. measured all: 212059 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.7 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.185 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 27 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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