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- PDB-1b0d: Structural effects of monovalent anions on polymorphic lysozyme c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b0d
タイトルStructural effects of monovalent anions on polymorphic lysozyme crystals
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / O-GLYCOSYL
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PARA-TOLUENE SULFONATE / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Vaney, M.C. / Broutin, I. / Retailleau, P. / Lafont, S. / Hamiaux, C. / Prange, T. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structural effects of monovalent anions on polymorphic lysozyme crystals.
著者: Vaney, M.C. / Broutin, I. / Retailleau, P. / Douangamath, A. / Lafont, S. / Hamiaux, C. / Prange, T. / Ducruix, A. / Ries-Kautt, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Refinement of Triclinic Hen Egg-White Lysozyme at Atomic Resolution
著者: Walsh, M.A. / Schneider, T.R. / Sieker, L.C. / Dauter, Z. / Lamzin, V.S. / Wilson, K.S.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structures of Monoclinic Lysozyme Iodide at 1.6 Ang. and of Triclinic Lysozyme Nitrate at 1.1 Ang
著者: Steinrauf, L.K.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Locations of Bromide Ions in Tetragonal Lysozyme Crystals
著者: Lim, K. / Nadarajah, A. / Forsythe, E.L. / Pusey, M.L.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: High-Resolution Structure (1.33 Ang.) Of a Hewl Lysozyme Tetragonal Crystal Grown in the Apcf Apparatus. Data and Structural Comparison with a Crystal Grown Under Microgravity from Spachab-01 Mission
著者: Vaney, M.C. / Maignan, S. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
履歴
登録1998年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: NDB
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5032
ポリマ－14,3311
非ポリマー1721
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.060, 79.060, 37.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-150-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / HEN (GALLUS GALLUS) EGG-WHITE LYSOZYME / MUCOPEPTIDE / N-ACETYLMURAMYL HYDROLASE


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 組織: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-TSU / PARA-TOLUENE SULFONATE / p-トルエンスルホン酸


分子量: 172.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: THE CRYSTAL WAS OBTAINED IN PRESENCE OF NAPTS WITH A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 40.5 MG/ML IN HANGING DROPS USING VAPOR DIFFUSION METHOD. THE EQUILIBRATION AT 291K WAS DONE AGAINST A ...詳細: THE CRYSTAL WAS OBTAINED IN PRESENCE OF NAPTS WITH A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 40.5 MG/ML IN HANGING DROPS USING VAPOR DIFFUSION METHOD. THE EQUILIBRATION AT 291K WAS DONE AGAINST A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 90 MM NAPTS, 50 MM SODIUM ACETATE ADJUSTED AT PH 4.5., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
140.4 mg/mldeionized lysozyme1drop
250 mM1dropNaOAc
390 mMNapTS1reservoir
450 mM1reservoirNaOAc

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月1日
放射プロトコル: MONOCHROMATIC / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→13.5 Å / Num. obs: 10462 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.135 / % possible all: 85.8
反射
*PLUS
Num. obs: 10484 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.8 % / Rmerge(I) obs: 0.135

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
CCP4モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.84→14 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES ARG 61, ARG 73, ASN 77, LYS 97, ASP 101, ASN 103, GLN 121 AND ARG 125 HAVE A POORLY DEFINED DENSITY. THESE ATOMS WERE BUILT USING STEREOCHEMICAL ...詳細: SOME OF THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES ARG 61, ARG 73, ASN 77, LYS 97, ASP 101, ASN 103, GLN 121 AND ARG 125 HAVE A POORLY DEFINED DENSITY. THESE ATOMS WERE BUILT USING STEREOCHEMICAL CONSTRAINTS AND KEPT IN THE COORDINATE FILE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1082 10 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs-10461 96.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 11 86 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.22
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.521.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.942
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.722.5
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.92 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 104 7.71 %
Rwork0.332 1067 -
obs--79.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER.PTSTOPOLOGY.PTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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