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- PDB-1azg: NMR STUDY OF THE SH3 DOMAIN FROM FYN PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1azg
タイトルNMR STUDY OF THE SH3 DOMAIN FROM FYN PROTO-ONCOGENE TYROSINE KINASE KINASE COMPLEXED WITH THE SYNTHETIC PEPTIDE P2L CORRESPONDING TO RESIDUES 91-104 OF THE P85 SUBUNIT OF PI3-KINASE, MINIMIZED AVERAGE (PROBMAP) STRUCTURE
要素
  • FYN
  • PRO-PRO-ARG-PRO-LEU-PRO-VAL-ALA-PRO-GLY-SER-SER-LYS-THR
キーワードCOMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE/PEPTIDE) / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-PEPTIDE) / SH3 DOMAIN / POLYPROLINE-BINDING / PHOSPHOTRANSFERASE / COMPLEX (PHOSPHOTRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / perinuclear endoplasmic reticulum / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / NTRK2 activates RAC1 / phosphatidylinositol kinase activity / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / perinuclear endoplasmic reticulum / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / NTRK2 activates RAC1 / phosphatidylinositol kinase activity / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / regulation of calcium ion import across plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / reelin-mediated signaling pathway / neurotrophin TRKA receptor binding / Platelet Adhesion to exposed collagen / Activated NTRK2 signals through PI3K / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / cis-Golgi network / FLT3 signaling through SRC family kinases / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / activated T cell proliferation / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / RHOF GTPase cycle / negative regulation of dendritic spine maintenance / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / kinase activator activity / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / MET activates PI3K/AKT signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / growth factor receptor binding / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / Signaling by ALK / phospholipase activator activity / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / GP1b-IX-V activation signalling / Co-inhibition by CTLA4 / natural killer cell mediated cytotoxicity / EPHA-mediated growth cone collapse / dendrite morphogenesis / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / CD8 receptor binding / PI-3K cascade:FGFR1 / Dectin-2 family / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / intracellular glucose homeostasis / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / forebrain development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Renzoni, D.A. / Pugh, D.J.R. / Siligardi, G. / Das, P. / Morton, C.J. / Rossi, C. / Waterfield, M.D. / Campbell, I.D. / Ladbury, J.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structural and thermodynamic characterization of the interaction of the SH3 domain from Fyn with the proline-rich binding site on the p85 subunit of PI3-kinase.
著者: Renzoni, D.A. / Pugh, D.J. / Siligardi, G. / Das, P. / Morton, C.J. / Rossi, C. / Waterfield, M.D. / Campbell, I.D. / Ladbury, J.E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Solution Structure and Peptide Binding of the SH3 Domain from Human Fyn
著者: Morton, C.J. / Pugh, D.J. / Brown, E.L. / Kahmann, J.D. / Renzoni, D.A. / Campbell, I.D.
履歴
登録1997年11月18日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRO-PRO-ARG-PRO-LEU-PRO-VAL-ALA-PRO-GLY-SER-SER-LYS-THR
B: FYN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9602
ポリマ－8,9602
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PRO-PRO-ARG-PRO-LEU-PRO-VAL-ALA-PRO-GLY-SER-SER-LYS-THR / P2L


分子量: 1405.640 Da / 分子数: 1 / 断片: P85 SUBUNIT OF PI3-KINASE, RESIDUES 91 - 104 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質 FYN


分子量: 7554.108 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 82 - 148 / Mutation: N-TERMINAL GS FROM EXPRESSION SYSTEM / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / プラスミド: PGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06241, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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