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- PDB-1ayx: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOAMYLASE FROM SACCHAROMYCOPSIS FIBULIGER... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ayx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUCOAMYLASE FROM SACCHAROMYCOPSIS FIBULIGERA AT 1.7 ANGSTROMS
要素GLUCOAMYLASE
キーワードHYDROLASE / GLUCOAMYLASE / GLYCOSIDASE / POLYSACCHARIDE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase / glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / fungal-type vacuole / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glucoamylase / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomycopsis fibuligera (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sevcik, J. / Hostinova, E. / Gasperik, J. / Solovicova, A. / Wilson, K.S. / Dauter, Z.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Structure of glucoamylase from Saccharomycopsis fibuligera at 1.7 A resolution.
著者: Sevcik, J. / Solovicova, A. / Hostinova, E. / Gasperik, J. / Wilson, K.S. / Dauter, Z.
履歴
登録1997年11月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOAMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7822
ポリマ－54,6601
非ポリマー1221
水7,224401
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.140, 87.790, 99.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GLUCOAMYLASE


分子量: 54659.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saccharomycopsis fibuligera (菌類) / 遺伝子: GLU1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08017, glucan 1,4-alpha-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 5.1
詳細: 50 MM ACETATE BUFFER, PH 5.1, 15 % (W/V) PEG 8000 HANGING DROP
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 5.5 / PH range high: 4.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
215-16 %(w/v)PEG80001drop
350 mMacetate1drop
430-32 %(w/v)PEG80001reservoir
5100 mMacetate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 17.8 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 29 Å / Num. obs: 56654 / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.7→30 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 1157 2 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.149 56654 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.7 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 30 Å / Luzzati sigma a obs: 0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3871 0 8 401 4280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0210.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.993
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.615
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.756
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.738
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1460.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.170.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.140.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.149 / Rfactor obs: 0.144
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.181 / Num. reflection Rfree: 1157 / % reflection Rfree: 2 % / Rfactor all: 0.149 / Rfactor obs: 0.144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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