[日本語] English
万見
- PDB-1aup: GLUTAMATE DEHYDROGENASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aup
タイトルGLUTAMATE DEHYDROGENASE
要素NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate catabolic process via 2-hydroxyglutarate / glutamate dehydrogenase / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / amino acid metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain ...Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium symbiosum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Baker, P.J. / Waugh, M.L. / Stillman, T.J. / Turnbull, A.P. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Determinants of substrate specificity in the superfamily of amino acid dehydrogenases.
著者: Baker, P.J. / Waugh, M.L. / Wang, X.G. / Stillman, T.J. / Turnbull, A.P. / Engel, P.C. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Structure of Pyrococcus Furiosus Glutamate Dehydrogenase Reveals a Key Role for Ion-Pair Networks in Maintaining Enzyme Stability at Extreme Temperatures
著者: Yip, K.S. / Stillman, T.J. / Britton, K.L. / Artymiuk, P.J. / Baker, P.J. / Sedelnikova, S.E. / Engel, P.C. / Pasquo, A. / Chiaraluce, R. / Consalvi, V. / Scandurra, R. / Rice, D.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Conformational Flexibility in Glutamate Dehydrogenase. Role of Water in Substrate Recognition and Catalysis
著者: Stillman, T.J. / Baker, P.J. / Britton, K.L. / Rice, D.W.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Erratum. Structural Consequences of Sequence Patterns in the Fingerprint Region of the Nucleotide Binding Fold. Implications for Nucleotide Specificity
著者: Baker, P.J. / Britton, K.L. / Rice, D.W. / Rob, A. / Stillman, T.J.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structural Consequences of Sequence Patterns in the Fingerprint Region of the Nucleotide Binding Fold. Implications for Nucleotide Specificity
著者: Baker, P.J. / Britton, K.L. / Rice, D.W. / Rob, A. / Stillman, T.J.
#5: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: Structural Relationship between the Hexameric and Tetrameric Family of Glutamate Dehydrogenases
著者: Britton, K.L. / Baker, P.J. / Rice, D.W. / Stillman, T.J.
#6: ジャーナル: Proteins / 年: 1992
タイトル: Subunit Assembly and Active Site Location in the Structure of Glutamate Dehydrogenase
著者: Baker, P.J. / Britton, K.L. / Engel, P.C. / Farrants, G.W. / Lilley, K.S. / Rice, D.W. / Stillman, T.J.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985
タイトル: Crystallization of an Nad+-Dependent Glutamate Dehydrogenase from Clostridium Symbiosum
著者: Rice, D.W. / Hornby, D.P. / Engel, P.C.
履歴
登録1997年9月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2121
ポリマ－49,2121
非ポリマー00
水72140
1
A: NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,2706
ポリマ－295,2706
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.900, 162.900, 100.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量: 49211.676 Da / 分子数: 1 / 変異: K89L, S380V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium symbiosum (バクテリア)
遺伝子: GDH / プラスミド: PTAC85/PTAC44 / 遺伝子 (発現宿主): GDH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Q100 / 参照: UniProt: P24295, glutamate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.3 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.0 Msodium glutamate1drop
30.1 Mpotassium phosphate1drop
40.1 Mpotassium phosphate1reservoir
538-46 %ammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.88
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年10月12日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→18 Å / Num. obs: 17791 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 90734 / Rmerge(I) obs: 0.07

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TFFCモデル構築
TNT5E精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
TFFC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CLOSTRIDIUM SYMBIOSUM GLUTAMATE DEHYDROGENASE (WILD TYPE) CRYSTALLIZED WITH SODIUM GLUTAMATE IN SPACE GROUP R32. ALL WATERS AND THE BOUND GLUTAMATE SUBSTRATE REMOVED.

解像度: 2.5→18 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射
Rwork0.19 --
all-17791 -
obs-17791 99 %
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER / Bsol: 190 Å2 / ksol: 0.7 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3275 0 0 40 3315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01733441.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.345053
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.619980
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.01924
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0154879
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.15730.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.60
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0192
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0159

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る