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- PDB-1at9: STRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN AT 3.0 ANGSTROM DETERMINED BY ELEC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1at9
タイトルSTRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN AT 3.0 ANGSTROM DETERMINED BY ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY
要素BACTERIORHODOPSIN
キーワードPHOTORECEPTOR / PROTON PUMP / MEMBRANE PROTEIN / RETINAL PROTEIN / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kimura, Y. / Vassylyev, D.G. / Miyazawa, A. / Kidera, A. / Matsushima, M. / Mitsuoka, K. / Murata, K. / Hirai, T. / Fujiyoshi, Y.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Surface of bacteriorhodopsin revealed by high-resolution electron crystallography.
著者: Y Kimura / D G Vassylyev / A Miyazawa / A Kidera / M Matsushima / K Mitsuoka / K Murata / T Hirai / Y Fujiyoshi /
要旨: Bacteriorhodopsin is a transmembrane protein that uses light energy, absorbed by its chromophore retinal, to pump protons from the cytoplasm of bacteria such as Halobacterium salinarium into the ...Bacteriorhodopsin is a transmembrane protein that uses light energy, absorbed by its chromophore retinal, to pump protons from the cytoplasm of bacteria such as Halobacterium salinarium into the extracellular space. It is made up of seven alpha-helices, and in the bacterium forms natural, two-dimensional crystals called purple membranes. We have analysed these crystals by electron cryo-microscopy to obtain images of bacteriorhodopsin at 3.0 A resolution. The structure covers nearly all 248 amino acids, including loops outside the membrane, and reveals the distribution of charged residues on both sides of the membrane surface. In addition, analysis of the electron-potential map produced by this method allows the determination of the charge status of these residues. On the extracellular side, four glutamate residues surround the entrance to the proton channel, whereas on the cytoplasmic side, four aspartic acids occur in a plane at the boundary of the hydrophobic-hydrophilic interface. The negative charges produced by these aspartate residues is encircled by areas of positive charge that may facilitate accumulation and lateral movement of protons on this surface.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Electron-Crystallographic Refinement of the Structure of Bacteriorhodopsin
著者: Grigorieff, N. / Ceska, T.A. / Downing, K.H. / Baldwin, J.M. / Henderson, R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Model for the Structure of Bacteriorhodopsin Based on High-Resolution Electron Cryo-Microscopy
著者: Henderson, R. / Baldwin, J.M. / Ceska, T.A. / Zemlin, F. / Beckmann, E. / Downing, K.H.
履歴
登録1997年8月20日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02024年6月5日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation / em_image_scans / em_single_particle_entity / entity_poly / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_database_status.process_site / _refine.ls_d_res_high / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0822
ポリマ－26,7971
非ポリマー2841
水00
1
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2456
ポリマ－80,3923
非ポリマー8533
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6740 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area28890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.450, 62.450, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN


分子量: 26797.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Halobacterium salinarum (好塩性) / 株: JW5 / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
構成要素の詳細THE SURFACE STRUCTURE IS NEW AND UNIQUE. ALPHA CARBONS' POSITIONS ARE SIMILAR TO 2BRD EXCEPT FOR ...THE SURFACE STRUCTURE IS NEW AND UNIQUE. ALPHA CARBONS' POSITIONS ARE SIMILAR TO 2BRD EXCEPT FOR THOSE NEAR THE MEMBRANE SURFACES. SOME OF THE SIDE CHAINS DIFFER CONSIDERABLY FROM 2BRD EVEN IN THE MIDDLE PART OF HELICES.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Bacteriorhodopsin / タイプ: COMPLEX / 由来: NATURAL
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: 0.4 M citric acid Na2HPO4, 3% trehalose
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: specially ordered surface-polished to minimize wrinkles induced by cryo-fixation
グリッドの材料: MOLYBDENUM
EM embedding詳細: 3% trehalose / Material: trehalose
急速凍結装置: REICHERT-JUNG PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: delay of 10 seconds before rapid freezing
結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Oesterhelt, D., (1974) Methods Enzymol., 31, 667.

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データ収集

EM imaging

電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / 最高温度: 4.2 K / 最低温度: 4.2 K / Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)モデルモード
1400JEOL 4000DIFFRACTION
2300JEOL 3000SFFBRIGHT FIELD
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
111510GENERIC GATAN (2k x 2k)
22210KODAK SO-163 FILM
検出器日付: 1992年4月1日
放射散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 9531 / % possible obs: 89 % / Num. measured all: 185305 / Rmerge(I) obs: 0.156

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
EMソフトウェア名称: CCP4 programs / カテゴリ: crystallography merging
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化最高解像度: 2.8 Å
詳細: POSITIONAL REFINEMENT. ORIGINAL MODEL WAS PUBLISHED WITHOUT ANY REFINEMENT. A MODEL WAS PLACED TO FIT TO THE EXPERIMENTALLY OBTAINED MAP AND WAS CHECKED WITH RAMACHANDRAN PLOT BY USING ...詳細: POSITIONAL REFINEMENT. ORIGINAL MODEL WAS PUBLISHED WITHOUT ANY REFINEMENT. A MODEL WAS PLACED TO FIT TO THE EXPERIMENTALLY OBTAINED MAP AND WAS CHECKED WITH RAMACHANDRAN PLOT BY USING PROGRAM:PROCHECK. IT SHOWED A CONFIGURATION WITH RESIDUES 80.9% IN MOST FAVORABLE REGIONS, 15.5% IN ADDITIONAL ALLOWED REGIONS, 3.6% IN GENEROUSLY ALLOWED REGIONS AND 0% IN DISALLOWED REGIONS. SPECIAL POSITION/STRUCTURE DETERMINATION THE STRUCTURE WAS DETERMINED FROM TWO DIMENSIONAL CRYSTALS AND THEREFORE THE POSITION IN THE DIRECTION ALONG C AXIS IS ARBITRARY. IN ORDER TO HAVE POSITION OF THE CURRENT MODEL COMPARABLE TO 1BRD AND 2BRD IN PDB, THE AUTHORS FITTED THE MODEL TO 2BRD BY USING LSQ_EXP AND LSQ_MOL FUNCTIONS IN 4D_ONO PROGRAM AUTHORED BY ALWYN JONES. THE MATCHED POSITIONS ARE CA IN THE FOLLOWING ZONES: 10-25, 43-60, 82-98, 113-126, 135-145, 175-190, 204-222.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 20 0 1798
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.24 / Rfactor Rfree: 0.37
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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