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- PDB-1ao5: MOUSE GLANDULAR KALLIKREIN-13 (PRORENIN CONVERTING ENZYME) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ao5
タイトルMOUSE GLANDULAR KALLIKREIN-13 (PRORENIN CONVERTING ENZYME)
要素GLANDULAR KALLIKREIN-13
キーワードSERINE PROTEASE / GLANDULAR KALLIKREIN / PROTEIN MATURATION
機能・相同性
機能・相同性情報


kallikrein 13 / zymogen activation / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor-binding protein type B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Timm, D.E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the mouse glandular kallikrein-13 (prorenin converting enzyme)
著者: Timm, D.E.
履歴
登録1997年7月16日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月2日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLANDULAR KALLIKREIN-13
B: GLANDULAR KALLIKREIN-13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0614
ポリマ－52,2122
非ポリマー8492
水2,144119
1
A: GLANDULAR KALLIKREIN-13
B: GLANDULAR KALLIKREIN-13
ヘテロ分子

A: GLANDULAR KALLIKREIN-13
B: GLANDULAR KALLIKREIN-13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,1228
ポリマ－104,4254
非ポリマー1,6984
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)73.750, 73.750, 192.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.967743, -0.233481, -0.094661), (-0.249462, 0.940587, 0.230358), (0.035252, 0.246542, -0.968491)45.18026, -13.42768, 167.78738
2given(-0.971978, -0.23159, -0.040316), (-0.234519, 0.943552, 0.233902), (-0.016129, 0.236802, -0.971424)40.89381, -13.77748, 168.20828

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要素

#1: タンパク質 GLANDULAR KALLIKREIN-13 / PRORENIN CONVERTING ENZYME (PRECE) / EPIDERMAL GROWTH FACTOR BINDING PROTEIN TYPE B (EGF-BP B)


分子量: 26106.150 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: SUBMANDIBULAR GLAND / 株: SWISS WEBSTER / 参照: UniProt: P36368, tissue kallikrein
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE NUMBERING OF RESIDUES IN PDB ENTRY IS RELATIVE TO CHYMOTRYPSIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MGK-13 (57 MG/ML) WAS CRYSTALLIZED USING 10-15% PEG8000, 0.2M LISO4, 0.1M SODIUM CACODYLATE, PH 6.5 BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
157 mg/mlmGK-131drop
210-15 %PEG80001reservoir
3200 mM1reservoirLi2SO4
4100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 / 詳細: SYNCHROTRON
放射モノクロメーター: SYNCHROTRON / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→40.33 Å / Num. obs: 17034 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2KAI

2kai


解像度: 2.6→40.33 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: GROUPED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED USING X-PLOR V3.1. RESIDUES 16 - 246 (CHAINS A AND B) REPRESENT THE TWO MOLECULES PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. A CHAIN BREAK OCCURS IN EACH MOLECULE ...詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED USING X-PLOR V3.1. RESIDUES 16 - 246 (CHAINS A AND B) REPRESENT THE TWO MOLECULES PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT. A CHAIN BREAK OCCURS IN EACH MOLECULE AT THR 147. RESIDUE ARG 148 AT A PROTEOLYTIC CLEAVAGE SITE IS DISORDERED AND MISSING FROM THE ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 785 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 16364 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3630 0 56 119 3805
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.279
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3606 55 2.8 %
Rwork0.3317 1895 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM3_MOD.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.808
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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