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- PDB-1amh: UNCOMPLEXED RAT TRYPSIN MUTANT WITH ASP 189 REPLACED WITH SER (D189S) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1amh
タイトルUNCOMPLEXED RAT TRYPSIN MUTANT WITH ASP 189 REPLACED WITH SER (D189S)
要素ANIONIC TRYPSIN
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEASE / ACTIVATION DOMAIN / SUBSTRATE SPECIFICITY HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding ...Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / Neutrophil degranulation / collagen catabolic process / trypsin / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus rattus (エジプトネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Szabo, E. / Bocskei, Z.S. / Naray-Szabo, G. / Graf, L.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: The three-dimensional structure of Asp189Ser trypsin provides evidence for an inherent structural plasticity of the protease.
著者: Szabo, E. / Bocskei, Z. / Naray-Szabo, G. / Graf, L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Exogenous Acetate Reconstitutes the Enzymatic Activity of Trypsin Asp189Ser
著者: Perona, J.J. / Hedstrom, L. / Wagner, R.L. / Rutter, W.J. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988
タイトル: Electrostatic Complementarity within the Substrate-Binding Pocket of Trypsin
著者: Graf, L. / Jancso, A. / Szilagyi, L. / Hegyi, G. / Pinter, K. / Naray-Szabo, G. / Hepp, J. / Medzihradszky, K. / Rutter, W.J.
#3: ジャーナル: Acc.Chem.Res. / 年: 1978
タイトル: Structural Basis of the Activation and Action of Trypsin
著者: Huber, R. / Bode, W.
履歴
登録1997年6月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANIONIC TRYPSIN
B: ANIONIC TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6544
ポリマ－47,5742
非ポリマー802
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.920, 49.790, 89.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.739109, 0.012922, -0.673462), (0.015672, -0.999875, -0.001986), (-0.673404, -0.009087, -0.739219)
ベクター: 17.0746, 21.6473, 44.7529)

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要素

#1: タンパク質 ANIONIC TRYPSIN


分子量: 23786.828 Da / 分子数: 2 / 変異: D189S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus rattus (エジプトネズミ)
器官: PANCREAS / プラスミド: PYES2 / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETION / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): INVSC1 / 参照: UniProt: P00763, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 277 K / pH: 5.6
詳細: CRYSTALLIZED AT 277 K FROM 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION USING 22% PEG 3350, 10 MM CACL2 AND 0.15M NH4CL AS PRECIPITANT AT PH=5.6 (0.1 M SODIUM CITRATE).
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium citrate1reservoir
310 mM1reservoirCaCl2
422 %PEG33501reservoir
50.15 Mammonium chloride1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→100 Å / Num. obs: 13312 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 36.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 91.9
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.54 Å / 最低解像度: 2.59 Å / % possible obs: 91.9 % / Num. unique obs: 470 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
bioteXデータ収集
bioteXデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BRB

1brb


解像度: 2.5→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1183 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 13312 85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.369 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.438 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3328 0 2 131 3461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.369
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.17
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.304
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.8941.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.0152
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.9592
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.1062.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Weight Biso : 3

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTS1.8710.134820
222.0940.198310
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.05 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 38 8.1 %
Rwork0.259 470 -
obs--67.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.CATOP.CA
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 12103
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.304
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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